Cinétique des réactions enzymatiques : l'essentiel à savoir

Résumé du document

La vitesse des réactions est utile sur plusieurs points mais essentiellement pour déterminer les enzymes les plus efficaces avec tel molécule.

Avant toute chose, il convient de rappeler que les enzymes sont des catalyseurs naturels des réactions. On appelle catalyseur un élément qui permet d'accélérer une réaction sans pour autant en changer le résultat (...)

Extraits

[...] Page 1 sur 8 Cinétique de réactions enzymatiques : fiche de synthèse Graphiquement, on a : Avec NB : les graphiques sont à savoir afin de différencier les différents types d'enzymes ainsi que les réactions. B. Concentration en Substrat. Lorsque la concentration en substrat est faible, la vitesse est proportionnelle à La réaction est d'ordre Lorsque la concentration en substrat est forte, la vitesse ne varie plus. On a alors la saturante, la vitesse est maximale, on a atteint Vmax. [...]

[...] Le pH Le pH permet aussi de faire varier la vitesse des réactions enzymatiques sur le même principe que la température. Graphiquement, on a : Il convient donc de déterminer le pH optimal pour chaque enzyme, environ 6 ici. Page 4 sur 8 Cinétique de réactions enzymatiques : fiche de synthèse III. Les inhibiteurs de la réaction enzymatique. Certaines molécules se fixent sur les enzymes ou modifient leur structure, les rendant plus moins actives voire plus du tout actives. On parle d'inhibiteurs de la réaction enzymatique. [...]

[...] La constante de Michælis est donc la concentration de substrat pour laquelle la vitesse de réaction est égale à la moitié de la vitesse maximale. Cela est très utile pour la résolution de nombreux exercices. Page 3 sur 8 Cinétique de réactions enzymatiques : fiche de synthèse C. La température. La température fait aussi varier la vitesse des réactions. En effet, plus la température augmente, plus la vitesse augmente car les enzymes sont plus efficaces. Toutefois, si la température est trop élevée, les enzymes peuvent ne plus fonctionner et être dénaturées. [...]

[...] Cinétique de réactions enzymatiques : fiche de synthèse I. Généralités. La vitesse des réactions est utile sur plusieurs points mais essentiellement pour déterminer les enzymes les plus efficaces avec tel molécule. Avant toute chose, il convient de rappeler que les enzymes sont des catalyseurs naturels des réactions. On appelle catalyseur un élément qui permet d'accélérer une réaction sans pour autant en changer le résultat. Il y a plusieurs façons de caractériser une réaction enzymatique du point de vue de sa vitesse en traçant la courbe de la vitesse (nombre de moles de produit formé ou de réactif éliminé) en fonction : du temps, de la concentration du milieu en substrat, de la concentration en enzyme du milieu, en fonction du pH, en fonction de la température. [...]

[...] En fonction du degré de saturation des sites allostérique de l'enzyme, il existe un équilibre entre la forme tendue à faible affinité) et la forme R relâchée à forte affinité). La fixation de substrat et d'activateur allostérique favorise la transition vers la forme alors que la fixation d'inhibiteur allostérique favorise la transition vers la forme T Le système K. Les enzymes allostériques appartenant à ce système subissent lors de la transition allostérique une modification de leur Km. Graphiquement, on a : 3. Le système v. Les enzymes allostériques appartenant à ce système subissent lors de la transition allostérique une modification de leur Vmax. [...]