Il existe également des ribosomes dans les mitochondries. Contrairement aux ribosomes cytoplasmiques qui sont fabriqués dans le nucléole, ceux de la mitochondrie sont fabriqués sur place. Les ribosomes mitochondriaux ressemblent d'ailleurs aux ribosomes procaryotes. Ils sont responsables de la synthèse d'une partie des protéines de la mitochondrie. (Ils sont composés d'ARN de taille légèrement différente, d'environ les mêmes protéines et possèdent environ le même rôle. Le tout renforce l'idée que la mitochondrie est d'origine procaryote).
Les ribosomes auraient une origine bactérienne.
Les ribosomes eucaryotes et procaryotes sont différents, mais ils ont des caractéristiques communes (les ARN et les protéines qui les composent sont chimiquement et structurellement proches) (...)
[...] Comme HSP 60 eucaryote ressemble à HSP 60 bactérien les Ac reconnaissent les 2. Il y a donc agression des cellules humaines, pouvant engendrer des maladies auto-immunes telle que l'arthrite rhumatoïde. NB : certaines protéines contrôlent leur propre repliement et sont appelées auto-chaperons. Dégradation des protéines : le protéasome Le lieu de protéolyse des protéines mal repliées est le protéasome. C'est un complexe protéique cytoplasmique. Il est très bien conservé au cours de l'évolution de l'ensemble des protéines cellulaires sont des protéasomes. [...]
[...] La plupart des protéines élimine cette Met (une protéase spécifique l'enlève), cependant, elle peut rester. Cet ARN initiateur est très spécial, et différent de ceux qui donneront des Met au cours de la traduction. Puis, l'ARNt et la petite sous-unité ribosomale se fixent en 5' de l'ARNm (grâce à des protéines). La petite sous-unité ribosomale scanne l'ARN m de 5' en 3' jusqu'à trouver un codon start AUG. Il y a alors complémentarité entre ARNm et ARNt initiateur (entre codon et anti-codon) et petite sous-unité arrête de scanner. [...]
[...] Chaque ARNt transporte spécifiquement un acide aminé particulier fixé sur la branche acceptrice en 3'. Cependant, quelques acides aminés ont une spécificité moins étroite et se combinant à 2 ou 3 ARNt (toujours les mêmes), étant bien entendu que ces ARNt ne transportent qu'un seul acide aminé à la fois. Ceci correspond au fait qu'il existe 64 codons différents pour 20 acides aminés. Exemple : Décalage du cadre de lecture. Les virus utilisent ce mécanisme de décalage du cadre de lecture pour faire plusieurs protéines à la fois et ainsi amplifier le rapport viral. [...]
[...] Les deux peuvent s'associer en hétérodimères pathologiques. La protéine pathologique va transformer la protéine normale en protéine pathologique (effet boule de neige) : la protéine se replie donc anormalement en feuillets β. La protéine pathologique résiste à la protéolyse et ne peut pas être détruite, il se forme donc des agrégats. Légende : La protéine anormale peut apparaître de 2 façons : soit par mutation du gène de la PrP, soit par contact d'une protéine normale avec la protéine pathologique (origine exogène). [...]
[...] Mécanismes de la traduction Les nucléotides qui sont autour du premier codon start on un rôle important dans la synthèse de la chaîne protéique (notamment au niveau de l'initiation). Si l'environnement n'est pas favorable l'ARNt scanne l'ARNm jusqu'au deuxième codon start. Ce mécanisme est utilisé par les protéines pour avoir une terminaison N-term différente et donc un ciblage différent dans la cellule (car dans la portion N-term se trouve le peptide signal). La traduction est aussi un mécanisme contrôlé. Il existe des répresseurs traductionnels qui contrôlent de manière négative la traduction. [...]
Source aux normes APA
Pour votre bibliographieLecture en ligne
avec notre liseuse dédiée !Contenu vérifié
par notre comité de lecture