La dégradation du glycogène ou glycogénolyse

Résumé du document

C'est une forme dimérique avec différents sites de fixation. Cette phosphorylase est soit phosphorylée soit non phosphorylée et cette différence est sous contrôle hormonal. La phosphorylase a est toujours active : phosphorylée sur un seul résidu de sérine au niveau de chaque sous unité. Au contraire, la phosphorylase b est très peu active : c'est un dimère non phosphorylé. Elle peut être activée (...)

Extraits

[...] Son activité va dépendre d'une cascade de réactions qui est médiée par l'insuline. Lorsque le taux de glucose s'élève dans le sang, l'insuline va être libérée : L'insuline a une action inverse de celle du glucagon. Son récepteur de type 1 a activité tyrosine kinase comporte 2 chaines α : sites de fixation de l'insuline et 2 chaines β transmembranaires. Lorsqu'elle se fixe sur son récepteur : on a une autophosphorylation du récepteur au niveau des chaines β du fait de cette activité tyrosine-kinase : possibilité d'ancrage de protéines qui vont être recrutées : IRS-1 qui va être phosphorylée et impliquée dans la médiation des effets insuliniques et notamment la PI3-K. [...]

[...] Il y a glycogénolyse (dégradation du glycogène) et formation de glucose pour compenser une chute de la glycémie. I. DIFFERENTES REACTIONS DE DEGRADATION DU GLYCOGENE 1. Phosphorolyse du glycogène : fixation d'une molécule d'acide phosphorique sur le glycogène ce qui entraine une coupure non hydrolytique et donc on a une libération directe de Glc-1-P et de glycogène. Cette phosphorolyse est permise grâce à la glycogène phosphorylase qui est différente entre le niveau musculaire et hépatique. C'est une réaction réversible qui va préférentiellement dans le sens de la dégradation. [...]

[...] Il y a une régulation du réticulum : il y a donc une activation de la glycolyse en même temps que la contraction musculaire. Lorsqu'il y a un début d'exercice musculaire : il y a une sécrétion d'adrénaline REGULATION DANS LE FOIE Contrôle hormonal : Au niveau hépatique, la régulation de cette glycogène phosphorylase est différente du fait du rôle du foie dans le maintien de l'homéostasie du glucose. La phosphorylase hépatique à 90% d'homologie avec la phosphorylase musculaire. Elle existe sous 2 formes : une forme phosphorylée et une forme non phosphorylée. [...]

[...] Résultat : mobilisation du glycogène hépatique dans cette période de jeune. Et l'adrénaline va agir comme au niveau du muscle, lors d'un stress, il y a donc aussi des récepteurs à l'adrénaline dans le foie qui va renforcer l'effet déjà induit du glucagon (rôle synergique). Contrôle allostérique : Le principal régulateur est le glucose qui est inhibiteur (et non l'AMP). Au niveau expérimental, on va doser l'activité enzymatique de la glycogène phosphorylase en injectant du glucose. Ainsi, une perfusion du glucose dans le foie va entrainer très rapidement un effondrement de l'activité glycogène phosphorylase et au contraire une stimulation de l'activité du glycogène synthase. [...]

[...] L'enzyme débranchante est une enzyme bifonctionnelle Isomérisation du Glc-1-P en Glc-6-P par une enzyme : la phosphoglucomutase. Le Glc-1-P va former dans un état intermédiaire du Glc-1,6-BP puis du Glc-6-P Libération du glucose (foie et rein) : L'Hydrolyse du Glc-6-P va donner du glucose et du phosphate grâce à la glucose-6-phosphatase. Cette enzyme est présente au niveau de la membrane du réticulum endoplasmique. Cette activité n'est pas présente dans les muscles. II. REGULATION DE LA DEGRADATION DU GLYCOGENE 1. REGULATION DANS LE MUSCLE Phosphorylase musculaire C'est une forme dimérique avec différents sites de fixation. [...]