L'hémoglobine

Résumé du document

Le rôle de l'hémoglobine provient de sa capacité à former avec oxygène une combinaison chimique facilement dissociable. L'hémoglobine a une masse de 64 000 Dalton.

1. Structure
Hétérotétramère avec 4 chaines polypeptidiques : chromoprotéine composé d'une partie protéique : les chaînes de globines et une partie non protéique : l'hème (...)

Extraits

[...] Hème : porphyrine avec une structure tétrapyrolique qui est centré sur un atome de fer à l'état ferreux (Fe2+). Situé dans une poche de la chaîne polypeptidique. L'atome de fer va se lier aux 4 azotes situés au sommet des pyroles. La 5e liaison du fer se fait avec un azote d'un résidu d'histidine situé en position F8. Il y a différentes hémoglobine associée à 2 chaînes α et 2 chaînes β (comportant des chaînes β, γ, δ). HbA : forme majoritaire composé de tétramère α2β2, elle représente 97% de l'hémoglobine. [...]

[...] Elle entraîne une anémie hémolytique au globule rouge falciforme et est très répandue en Afrique tropicale. Mécanisme moléculaire : Il y a des pièces adhésives à la surface de la chaîne β : ce sont des bosses hydrophobes crée par la valine substituée. A la surface du l'hémoglobine désoxygénée il existe une forme complémentaire ce qui permet la polymérisation, cela entraine un long précipité fibreux et une déformation du globule rouge qui fragilise la membrane ce qui peut se traduire par l'hémolyse du globule. [...]

[...] Elle occupe une position centrale. Pourquoi le BPG diminue l'affinité de l'oxygène ? Elle maintient l'hémoglobine sous forme tendue : cela agit donc comme une agrafe électrostatique et cela favorise le groupement des NH3+. En absence de BPG, la courbe est hyperbolique. De plus, en altitude, la synthèse de BPG est très importante ce qui induit un déplacement de la courbe vers la droite et donc une meilleure libération de l'oxygène. C'est un mécanisme d'adaptation à l'hypoxie (ainsi que l'augmentation de la synthèse de globule rouge appelé polyglobulie) 5. [...]

[...] HbA2 est composé de chaînes α et δ : α2δ2 et ne représente que de l'hémoglobine. HbF : hémoglobine fœtale est composée de tétramère α2γ2 et ne représente que de l'hémoglobine chez l'adulte mais est majoritaire lors de la vie fœtale. Le passage de HbF à HbA se fait progressivement dans la période périnatale : Pour la famille β : il y a deux commutations : - Le 1er dans la vie embryonnaire : remplacement progressif de la chaîne ε par γ - 2e : remplacement progressif de γ par β Pour la famille α : une seule commutation : remplacement de ζ par α Les protéines sont codées par des gènes différents situés sur deux chromosomes (11 et 16) : Le chromosome 11 correspond à la famille β Le chromosome 16 à la famille α (il y a 2 gènes α par chromosomes) Il faut un équilibre entre la production de chaînes α et β : en effet si les chaînes α sont en excès il y a précipitation sous forme monomérique. [...]

[...] Comment obtient-on cette courbe ? Allostérie : favoriser la fixation en oxygène. Changement de conformation de l'hémoglobine au cours de l'oxygénation. Il existe 2 formes pour lesquelles il existe un équilibre en fonction du degré d'oxygénation : La forme Tendue : hémoglobine sous forme réduite et La forme Relâchée oxygénée. L'oxygénation entraîne un déplacement de l'atome de Fer par rapport au plan de l'hème EFFET BOHR L'effet Bohr est la présence de protons et de CO2 qui entraîne une libération de l'oxygène. [...]