Les protéines globulaires et les protéines fibreuses

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Biochimie structurale - Les protéines globulaires et les protéines fibreuses

Extraits

[...] Les propriétés des protéines globulaires Masse moléculaire. a. Configuration réelle et configuration théorique. Les dimensions des protéines globulaires sont limitées car la chaîne polypeptidique de est repliée sur elle-même pour adopter une configuration : structure sphérique élysoïdique. Dans tous les cas, cette chaîne est entourée de beaucoup de molécules d'eau de ses dimensions réelles sont plus importantes que son volume théorique. b. Méthodes d'analyse de la masse moléculaire des protéines. Il existe trois types de méthodes pour déterminer la masse moléculaire de protéines. [...]

[...] On peut réaliser également la fabrication d'anticorps spécifiques d'un épitope antigène se sont les anticorps monoclonaux. III. Les protéines fibreuses. 1.Classification. On distingue deux groupes de protéines fibreuses: les protéines intracellulaires les protéines extra cellulaires a. Les protéines intracellulaires Ce sont: la tubuline,l'actine,la myosine,la tropomiosine, la distrophine, la flagéline ( protéine des flagelles) la kératine ( protéine des cellules de l'épiderme) . ( la dystrophine est codée par un gène anormal dans la myopathie de Duschène). b. Les protéines extra cellulaires. [...]

[...] Structure quaternaire les protéines fibreuses. La structure quaternaire des protéines fibreuses existent sous deux formes: d.1 association de manomaires globulaires Exemple: la tubuline d.2 association de petits cylindres associées des ans aux autres pour former un complexe allongé dont la longueur et dix fois plus importantes que la largeur Le collagène Le collagène est une protéine tubulaire C'est la principale macromolécule le tissu conjonctif. Elles représentent des protéines totales de l'organisme. Il existe une masse importante de protéines sous-tendue par des collagènes. [...]

[...] Structures primaires de protéines fibreuses. La séquence en acides aminés des protéines fibreuses présentent deux particularités : a.1 Elle est répétitive. Différents acides aminés semblables se retrouvent régulièrement positionné dans la chaîne polypeptidique. a.2 Les protéines fibreuses sont riches en acides aminés apolaires, glycocole,valine,proline, alanine Remarque: Les protéines fibreuses sont très souvent des hétéroprotéines. Exemple : la tubuline est une phosphoprotéine, le collagène est une glycopotéine. b. Structure secondaire de protéines fibreuses. Les protéines fibreuses peuvent adopter deux configurations secondaire, présentant soit une configuration en hélice alpha, soit , ce qui est vrai dans la plupart des cas, une configuration en feuillets plissés beta. [...]

[...] Les protéines les plus grosses ne pénètrent au travers des petits billes. Plus les protéines sont petites, plus la migration est importante Caractères amphotère des protéines globulaires. À la surface d'une chaîne polypeptidique, il existe de nombreux groupements ionisables ( groupement carboxylique et amine) situés aux extrémités des chaînes polpeptidiques. La fonction carboxyliques des diacides et les groupements amine des composés dibasiques constitue également des groupements ionisables. Une chaîne polypeptidique peut donc être assimilé parfaitement aux acides aminés en ce qui concerne l'existence de l'ion zwittérion: Au Ph iso-électrique, la majorité des molécules sont sous forme zwittérion, donc le nombre moyen d'anions est égale au nombre moyen de cations. [...]