Enzymes-coenzyme

Résumé du document

Enzymes-coenzyme, cours de biochimie niveau PCEM1, année 2008. 20 pages



CLASSIFICATION DES ENZYMES

2.1. Oxydo-réductases ? EC1

2.2. Transférases ? EC2

2.3. Hydrolases ? EC3

2.4. Lyases ? EC4

2.5. Isomérases ? EC5

2.6. Ligases (ou synthétases) ? EC6

Extraits

[...] EFFECTEURS DE L'ACTIVITE ENZYMATIQUE Influence de la température Effet de la température sur la vitesse Inactivation thermique des enzymes Résultante des deux effets Activité enzymatique Activation Dénaturation θ opt Température ACTIVITE ENZYMATIQUE EN FONCTION DE LA TEMPERATURE INFLUENCE DU pH Activité enzymatique pH opt ACTIVITE ENZYMATIQUE EN FONCTION DU pH pH INFLUENCE DES IONS METALLIQUES INHIBITEURS DE L'ACTIVITE ENZYMATIQUE Inhibition compétitive I E S E EI ES E+P 6/22 V M ] I ] + KM 1 + [ ] KI K'M = KM 1 + KI KM 1 + = + v VM VM ] KI Inhibition non compétitive simple E S I E EI ES ESI E+P 7/22 V M ] I (KM + 1 + [ ] KI M = VM 1 + KI = v VM KM + KI ] Autres types d'inhibitions Modèle allostérique Forme Forme R Rôle biologique des effecteurs enzymatiques NH 2 NH 2 COOH Acide p-aminobenzoïque SO 2 Sulfamide NH 2 NH 2 N N N SH N N Adénine NH N NH 6 mercaptopurine 5. LES ISOENZYMES 6. LE SITE ACTIF Topologie du site actif R153 R152 R 40 R 39 R38 Squelette peptidique de l'enzyme R R37 R151 R170 R150 S R35 R32 R36 R34 R33 Substrat liaison devant être coupée R149 R31 chaines latérales des acides aminés REPRESENTATION SCHEMATIQUE DU SITE ACTIF Nature de l'interaction enzyme-substrat Interactions hydrogène Transfert de charge Mise en évidence du site actif Réactifs de groupes Marquage par le substrat ou ses analogues 7. [...]

[...] COENZYMES NICOTINIQUES Structure O C OH N Nicotinamide adénine dinucléotide NAD+ Nicotinamide nucléotide O C NH 2 O 1 N O HO P O H 2C + O N NH 2 N N N O HO P O O H 2C AMP R = PO H 3 NAD + NADP+ Le nicotinamide adénine dinucléotide phosphate NADP+ 19/22 H ion hydrure 4 H O H C NH 2 Attaque nucléophile 4 O H C NH 2 N R R H H + 2 + 2 e - H + N + N Ox R = - 0,32 V Red R Sources Propriétes optiques des coenzymes pyridiniques NAD+ Absorption NADH λ Principaux types de réactions catalysées par les coenzymes pyridiniques Oxydation d'alcools primaires R CH 2 OH R CHO NAD + NADH + H + Oxydation d'alcools secondaires O R CH OH R C NAD + NADH + H + 20/ Oxydation d'aldéhydes hydratés H H O + H 2O R C OH OH R C O OH NAD + NADH + H + Transformation d'amines primaires en cétones imine R CH NH 2 NAD + NADH R C NH H2 O NH 3 R C O 2. [...]

[...] GENERALITES Définitions Enzyme Substrat Produit Site actif Mode d'action Diagramme d'une réaction catalytique qui montre l'énergie requise à différentes étapes suivant l'axe du temps Caractéristiques CH 2 OH O CH 2OH O OH + R OH β O R + H2O β Galactosidase β D Galactoside β D Galactose 2. CLASSIFICATION DES ENZYMES Oxydo-réductases EC Transférases EC Hydrolases EC Lyases EC Isomérases EC Ligases (ou synthétases) EC6 CINETIQUE DES REACTIONS ENZYMATIQUES A UN SUBSTRAT MODELE DE MICHAELIS Généralités Influence de la concentration en enzyme v v2 v1 E1 E2 Influence de la concentration en substrat Variation de et au cours du temps Concentrations S P ES 0 tA tB Temps Variation de la vitesse en fonction de v VM Enzyme saturé COURBE DE SATURATION Aspect théorique Equation de Michaelis ] + KM VM ] Signification des paramètres cinétiques Constante de Michaelis KM ENZYME Glucose phosphate isomérase Aldolase Triose phosphate isomérase Glycéraldéhyde-3-phosphate deshydrogénase Phosphoglycérate kinase SUBSTRAT Glucose-6-phosphate Fructose1,6-diphosphate Glycéraldéhyde-3phosphate Glycéraldéhyde-3phosphate 3-Phosphoglycérate CONCENTRATION (µM) µ KM (µM) µ Vitesse maximale VM Détermination des paramètres cinétiques 1 KM = + v VM ] VM Représentation de Lineweaver et Burk Activité enzymatique Définitions et unités Activité spécifique 4. [...]

[...] DEFINITION ET PROPRIETES 2. CLASSIFICATION COENZYMES DE TRANSFERT DE GROUPES 1. PYRIDOXAL PHOSPHATE (PLP) Structure CHO HO 5 CH 2 H O Pyridoxal H3 C + N 1 H P OH OH Pyridoxal phosphate Source Réactivité Transamination entre un α aminoacide et un α cétoacide COOH R1 CH NH 2 + R2 C COOH R2 O CH COOH + R1 NH 2 C COOH O Décarboxylation Racémisation 12/ PYROPHOSPHATE DE THIAMINE (TPP) Structure N CH 2 + N CH H3 C H O P N NH 2 S CH 2 Thiamine CH 2 OR O O P OH OH Pyrophosphate de thiamine OH Source Principaux types de réactions catalysées Décarboxylation d'acides α cétoniques Réactions de transcétolisation 3. [...]

[...] Activation des proenzymes par addition de coenzymes Régulation au niveau du site catalytique En fonction de KM et de la concentration en substrat Inhibiteurs et activateurs 10/ Régulation allostérique Inhibition par le produit final E1 E2 E3 E4 E5 A B C D E P Activation par le précurseur E1 E2 E3 E4 E5 A B C + D E P Activation ou inhibition par des métabolites 8. UTILISATION DES ENZYMES EN BIOLOGIE Enzyme de Conversion de l'Angiotensine (ECA) Amylase Créatine phosphokinase (CPK) Lactate-déshydrogénase (LDH) Phosphatases alcalines (PAl) 11/22 LES COENZYMES 1. [...]