Les enzymes - strucutre, site actif et catalyse

Résumé du document

Les enzymes, fiche de chimie de 3 pages



Les enzymes sont des protéines douées d'activité catalytique spécifique, elles permettent aux réactions chimiques nécessaires à la vie et aux multiplications cellulaires.





3.1. Structure des enzymes. Cofacteurs.

3.2. Site actif des enzymes. Classification et nomenclature des enzymes

3.3. Catalyse enzymatique. Energie d'activation et rôle des catalyseurs

Extraits

[...] Enzymes Structure des enzymes. Cofacteurs. Les enzymes sont des protéines douées d'activité catalytique spécifique, elles permettent aux réactions chimiques nécessaires à la vie et aux multiplications cellulaires. Les enzymes sont des protéines ayant des structures primaires, secondaires, tertiaires et en certains cas quaternaires. Parfois cette partie protéique appelle apoenzyme n'est pas suffisante pour l'action catalytique et nécessite la présence d'un cofacteur ou coenzyme. Certains enzymes sont constitue d'une seule chaine peptidique, il s'agit le plus souvent d'enzymes secrétées, telles la ribonucléase pancréatique, d'autres sont constituées de plusieurs chaines ou sous unîtes identiques ou différentes. [...]

[...] Les metaloenzymes contenant du Fe ou de Cu sont le plus souvent utilise dans les processus d'oxydoréduction. Le groupement prostatique ou coenzymes vraies- ce sont des molécules organiques de petite taille et de nature non protéique fortement liée au cite actif doivent par des liaisons covalents. Leurs présence est indispensable à l'expression de l'activité catalytique ; Les vitamines- sont des cofacteurs organiques et peuvent pour les coenzymes mobiles se détacher de l'apoenzyme. NAD+, FAD Site actif des enzymes. Classification et nomenclature des enzymes LA CATALYSE ENZYMATIQUE PASSE PAR LA FORMATION D'UN SITE ACTIF. [...]

[...] La catalyse enzymatique fait intervenir plusieurs facteurs : 1. Effets de placement : l'orientation des groupements réactifs facilite le passage du complexe ES à l'état de transition 2. Adaptation induite : la distorsion de l'enzyme et de son substrat favorise également le passage de ES à l'état de transition 3. Radicaux R de certains acides aminés sont des donneurs ou accepteurs de protons : ce sont de puissants catalyseurs (-COOH; -SH . ) 4. Formation d'un complexe instable transitoire : cela permet la formation très rapide des produits La plupart des réactions enzymatiques impliquent 2 substrats. [...]

[...] Les isomérases Catalysent des inversions de configuration. glucose-6- phosphate isomérase, glucose épierrasse 6. Les ligases ou synthétases1 Catalysent des réactions de synthèse où l'énergie est en général fournie par l'ATP : butyryl-CAO ligase, Glutamine Ammonium ligase 2. LE NUMÉRO DE CO DE ( Enzyme classification) C'est un numéro de code à 4 chiffres séparés par des points. Le 1er chiffre indique la classe à laquelle l'enzyme appartient Le second précise la sous-classe Le troisième la sous-sous-classe le quatrième chiffre indique le numéro d'ordre de l'enzyme dans la sous-sous-classe LE NOM SYSTÉMATIQUE Ce nom précise la nature du donneur, la nature de l'accepteur et le type de réaction catalysée. [...]

[...] L'élimination de certains acides aminés n'entraîne pas la disparition de l'activité enzymatique. Certaines enzymes sont désignées par un nom ancien consacré par l'usage : pepsine, trypsine Une nomenclature dans laquelle on ajoute le suffixe ASE est encore utilisée : soit en l'ajoutant au substrat : urgeasse, phosphatase soit au type de réaction catalysée : oxydase, hydrolase. Une classification plus rigoureuse a toutefois été proposée pour nommer de façon non ambiguë toutes les enzymes connues et non encore connues : c'est la nomenclature officielle dans laquelle on dénombrait 712 enzymes purifiées en en en 1992 Chaque enzyme se voit attribué un de code, un nom systématique et éventuellement un nom commun recommandé. [...]