Les différentes familles de co-enzymes

Thèmes abordés

famille, co-enzymes, groupements chimiques, radicaux monocarbonés, oxydoréduction

Résumé du document

Les coenzymes favorisent l'activité de l'enzyme et sont même souvent indispensables. Ils sont des fdC ou des vitamines qui doivent être apportées par l'alimentation. Dans leur structure chimique les coenzymes sont pour la plupart riches en électrons pi qui leur confère un pouvoir catalytique. Ils réagissent stoechiométriquement à la réaction enzymatique.
2 types de coenzymes :
- transporteurs : se dissocient facilement de l'apoenzyme. Le coenzyme ne retrouve son état initial que lors d'une seconde réaction faisant intervenir une deuxième enzyme (exemple : NAD). Quand l'enzyme est inactive, le coenzyme n'est pas fixé à l'enzyme.
- activateurs ou groupements prosthétiques : fortement liés à l'apoenzyme par des liaisons covalentes. Ils ne se détachent pas de l'enzyme lors de la réaction (ex : FAD). L'enzyme elle-même les remet en état initial.

Extraits

[...] La méthylcobalamine et l'Adénosinecobalamine sont les 2 formes de la Vit B12 retrouvées dans la cellule. * Rôles de la Vitamine B12 : - migration intramoléculaire d'un groupement monocarbonés = réaction d'isomérisation : Exemple du Coenzyme A porteur d'un groupement monocarbonés COOH que la vit B12 transfère sur un autre C. - réduction du groupement aldéhyde -CHO ou du groupement alcool -CH2OH en groupement méthyl -CH3. C'est la vitamine B12 qui réalise cette réaction en conjonction avec une oxydation de l'acide THF. [...]

[...] La charge + sur l'azote entraine une délocalisation complète du système électronique On hydrolyse : on obtient une Pyridoxamine avec une fonction amine qui vient de l'aa. + l'apoenzyme. Libération dans le milieu d'un premier produit P = acide alpha cétonique. Si on part de l'Alanine on fabrique de l'acide benzoïque Faire revenir l'enzyme à l'état initial : on doit faire la repartir la réaction en sens inverse. On prend un autre acide alpha cétonique : une base de Schiff se forme, toutes les réactions se refont les unes après les autres jusqu'à la base de Schiff initiale : un autre aa est formé. [...]

[...] * Enzymes fonctionnant avec le NADP : Le plus souvent à l'état réduit : NADPH - métabolisme et biosynthèse des AG - hydroxylations en présence d'oxygène moléculaire : synthèse des stéroïdes * Riboflavine = Vitamine B2 Noyau flavine : système de doubles liaisons conjuguées. Groupement P sur la fonction alcool : riboflavine 5'P = FMN = Flavine Mono Nucléotide Flavine Adénine Di nucléotide : FAD Ribose + chaine pyrophosphate + Adénine + Flavine FAD et FMN fonctionnent ensemble * Fonctionnement de la riboflavine N 1 et 10 : système conjugué. La coenzyme et liée à l'apoenzyme par l'aa tyrosine. La tyrosine fait partie de la structure protéique de l'apoenzyme. [...]

[...] La cellule fabrique de l'eau à partir de ces H et d'O. Rappel : les enzymes et coenzymes sont des catalyseurs : on doit les retrouver à l'état final. * Coenzymes Quinoniques : Chaine polyisoprénique : n compris entre 6 et 10. Noyau phényl avec 2 cétones et un système de doubles liaisons conjuguées. * Fonctionnement : 1. on récupère 2 électrons sur les oxygènes : on obtient un di radical puis on récupère 2 protons qui se fixent sur le radical : on obtient un di phénol. [...]

[...] Système multienzymatique. * Vitamine B5 : Acide Pantothénique Acide pantoïque + béta alanine (amine en béta) = Acide PANTHOTHENIQUE. Rappel : Cet aa n'apparaît jamais dans les protéines. Dérivé d'oxydation : le pantothénol retrouvé dans le coenzyme A (qui accepte des chaines carbonées, voir plus tard) Dérivé de la Vitamine B5 : le Coenzyme A Dans le coenzyme A on a une molécule d'ATP (rien à voir avec la molécule Energétique + acide pantothénique + cystéamine : avec un groupement SH qui peut accepter des chainons carbonés mais des petits morceaux. [...]