Les protéines - publié le 10/09/2024

Thèmes abordés

Protéines à vocation structurale, protéines à fonction opératrice, protéine, édifices supra-moléculaires, structure quaternaire, chaîne polypeptidique, acides aminés, molécule

Résumé du document

Les protéines font partie des molécules biologiques les plus variées. L'organisme en compte 500 différentes. Chaque cellule peut en synthétiser 15 000, et elles constituent 50 % du poids d'un organisme.
Elles sont formées de 50 à 1 000 acides aminés. Chaque protéine a sa propre séquence d'acides aminés organisés en plusieurs structures. C'est la structure tridimensionnelle de la séquence primaire qui lui confère ses propriétés.
Fonctions : elles assurent les échanges, la reconnaissance et la communication entre les cellules. Elles peuvent aussi servir de catalyseurs de réactions.

Extraits

[...] La forme des protéines dépend de sa séquence d'acides aminés 1. La structure primaire : la séquence des acides aminés A. Les acides aminés Les acides aminés sont des molécules bifonctionnelles portant un asymétrique avec : - un groupe amine primaire NH2 - un hydrogène H - un groupe carboxyle CO2H - un résidu variable R Il existe 20 acides aminés suivant leur radical. On les partage dans 5 catégories : - non polaires - chargés positivement - chargés négativement - cycles aromatiques - polaires non chargés Nomenclature : chaque acide aminé est caractérisé par un code à 3 lettres et un code à 1 lettre. [...]

[...] Les peptides avec moins de 10 acides aminés sont des oligopeptides. Entre 10 et 50 acides aminés ce sont des polypeptides. Avec plus de 50 peptides ce sont des protéines. La structure primaire correspond à l'expression de l'information génétique en séquence d'acides aminés. 2. La structure secondaire, un repliement de la chaîne polypeptidique La structure secondaire est l'organisation ou repliement local d'acides aminés consécutifs. Il peut y avoir plusieurs types de repliement : Hélices Repliés en hélices les interactions entre les NH et les CO d'un segment sont faibles. [...]

[...] Cela se caractérise par l'agencement des structures secondaires (feuillets béta ou hélices alpha) d'une même chaîne entres elles par des liaisons faibles ou fortes (ponts disulfures par exemple). L'insuline est fonctionnelle seulement grâce à certains repliements. La conformation demandant le moins d'énergie se réalise spontanément. Le repliement en 3D est aidé par des protéines chaperonnes. La structure tertiaire dépend de l'intégrité de la molécule, ce qui implique l'environnement. 4. La structure quaternaire La structure quaternaire est l'agencement de sous-unités entres elles (quand la protéine est constituée de plusieurs sous-unités indépendantes). C'est un agencement de différentes chaînes peptidiques. [...]

[...] La conformation des protéines leur donne leur fonction 1. Protéines à vocation structurale Les protéines à vocation structurale se retrouvent dans le cytosquelette, sur ou à l'extérieur de la membrane plasmique. Elles peuvent servir à la reconnaissance intercellulaire comme les cadhérines ou intégrines. 2. Protéines à fonction opératrice Ce sont les enzymes, les anticorps, les transporteurs comme l'hémoglobine, la myoglobine ou l'hème, les canaux ioniques comme la dyénine ou la kinésine. III. Omniprésence des protéines Les protéines servent dans de nombreux domaines : - soutien - transport - reconnaissance - mouvements - catalyse enzymatique - immunité - réception de substances - régulation hormonale - échanges - réserves Conclusion Une vingtaine d'acides aminés peuvent former une multitude de protéines. [...]

[...] Solubilité de 1 à 100g/L. - Amphotère : les acides aminés agissent à la fois comme des acides (libèrent un et comme des bases (captent un Le pH pour lequel la charge nette de l'acide aminé est nulle est le Pi (point isoélectrique). Le point isoélectrique correspond au pH où la protéine est la moins soluble car apolaire. - si pH > Pi : basique (NH2 et COO-) - si pH [...]