Devoir de biochimie avec les réponses

Thèmes abordés

Devoir de biochimie, réponses, thermodynamique, cinétique, protéines, acides aminés

Résumé du document

Les feuillets se forment lorsque la chaîne polypeptidique se replie sur elle-même grâce à des liaisons hydrogènes. Les chaînes latérales se situent de part et d'autres du feuillet en alternant un côté, puis l'autre. Il n'y a donc pas de chaînes latérales qui s'intercalent entre les brins.
Pour connaître l'emplacement des chaînes latérales, nous avons cherché l'hydrophobicité des différents acides aminés (cette propriété dépend entièrement de la composition de sa chaîne latérale). On sait que les chaînes latérales situées sur la face externe du feuillet, dû à la présence de solution aqueuse dans la cellule, doivent être hydrophiles, et les chaînes latérales des acides aminés, situées sur la face interne du feuillet, doivent être hydrophobes (c'est la tendance qu'ont les groupes hydrophobes à s'agréger qui permet l'adhésion du feuillet au coeur de la structure).

Extraits

[...] Donc, à pH 8,5 la concentration de la solution sera toujours de . De plus, nous avons vu précédemment que la protéine avait la même charge globale à pH 7 et à pH 8,5 donc, cette variation de pH n'entraîne pas de changement dans sa solubilité Lors d'une hydrolyse prolongée, le tryptophane est détruit, donc, il n'absorbera plus. Nous allons donc, calculer le nouvel coefficient d'absorption molaire de la protéine, sachant que seule les 3 tyrosines vont absorber dans les 280nm. [...]

[...] Il n'y a donc pas de chaînes latérales qui s'intercalent entre les brins. Pour connaître l'emplacement des chaînes latérales, nous avons cherché l'hydrophobicité des différents acides aminés (cette propriété dépend entièrement de la composition de sa chaîne latérale). On sait que les chaînes latérales situées sur la face externe du feuillet, dû à la présence de solution aqueuse dans la cellule, doivent être hydrophiles, et les chaînes latérales des acides aminés, situées sur la face interne du feuillet, doivent être hydrophobes (c'est la tendance qu'ont les groupes hydrophobes à s'agréger qui permet l'adhésion du feuillet au cœur de la structure). [...]

[...] Q5 - Le β-mercaptoéthanol rompt les ponts disulfures présents dans une protéine grâce à la présence de sa fonction thiol. La quantité modérée permet à cette rupture d'être réversible. Or, les ponts disulfures se forment entre deux cystéines, et dans l'enchaînement que nous étudions, il n'y a qu'une seule cystéine. Donc, dans le domaine globulaire que nous étudions, il n'y a pas de ponts disulfures intra-monomérique Mais, la protéine étudiée est formée de deux domaines globulaires. Or, les monomères, sont reliés par des ponts disulfures. [...]

[...] Le bromure de cyanogène coupe en C-terminal après une méthionine. Donc, après traitement au bromure de cyanogène, le peptide serait coupé en cinq fragments, comme suit : F1 F2 F3 F4 F5 Le peptide F1 est composé de 34 acides aminés, donc, on peut obtenir sa séquence grâce au séquençage automatique utilisé. Le peptide F2 est composé de 36 acides aminés, donc, on peut obtenir sa séquence grâce au séquençage automatique utilisé. Le peptide F3 est composé de 68 acides aminés, donc, on ne peut pas obtenir sa séquence grâce au séquençage automatique utilisé. [...]

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