Cours de Biologie sur l'appareil de Golgi s'articulant autour de la structure mais également autour des fonctions de cet appareil.
[...] Les agrégats qui ne peuvent pas être empaquetés finissent par être dégradés dans le réticulum endoplasmique. La sortie du réticulum est une sorte de contrôle qualité - Les protéines résidentes dans la lumière du réticulum endoplasmique ont besoin d'un signal pour y être retenue assuré par un signal de tri court, noté signal KDEL pour la lysine, D pour l'asparagine, E pour l'acide glutamique, L pour la leucine). Le signal de rétention n'ancre pas les protéines résidentes dans la lumière du réticulum endoplasmique. [...]
[...] Les modifications effectuées dans l'appareil de golgi. La glycosylation : obtention d'oligosaccharides complexes et riches en mannose. Rappel : Dans le réticulum endoplasmique, il se produit l'addition covalente de glucides aux protéines : 14 résidus glucidiques sont transférés en bloc aux protéines dans le réticulum endoplasmique. Le transfert s'effectue au groupement NH2 sur la chaîne latérale d'un résidu asparagine. On obtient alors deux classes d'oligosaccharides N-liés déterminé par la conformation de la protéine dont dépendra l'action des enzymes modificatrices : les oligosaccharides riches en mannose. [...]
[...] Structure de l'appareil de golgi : Il s'agit d'une série ordonnée de compartiments. La taille et la forme de ces compartiments dépendent de l'activité de la cellule. L'appareil de Golgi est composé de nombreux saccules aplatis et délimités par une membrane (il ressemble à une pile d'assiettes). Chacun des empilements de Golgi ou dichyosome est composé de 4 à 8 saccules souvent localisés à proximité du noyau. Le nombre d'empilements par cellule varie selon le type cellulaire : - des cellules animales ne peuvent contenir qu'un seul empilement volumineux - des cellules végétales contiennent des centaines de petits empilements. [...]
[...] Le passage de saccule en saccule se fait au niveau des renflements par bourgeonnement. Formation de protéoglycanes : La O-glycosylation permet également de modifier des protéines. Il s'agit de l'ajout de glucides sur des groupements OH de chaînes latérales de sérine ou de thréonine. Cette modification est catalysée par des enzymes : les glycosyl transférase qui utilisent les résidus glucidiques dans la lumière de l'appareil de golgi. Le premier résidu ajouté est N-acétylglucosamine et est ajouté un nombre variable de résidus glucidiques supplémentaires allant de quelques un à 10 ou plus. [...]
Source aux normes APA
Pour votre bibliographieLecture en ligne
avec notre liseuse dédiée !Contenu vérifié
par notre comité de lecture