Les enzymes : réactions et régulation

Résumé du document

Dans les systèmes inorganiques on peut augmenter les vitesses des réactions en ajoutant une grande température ce qui se révèle impossible chez les hommes (augmentation de la température corporelle -- mort des protéines indispensables).

Donc à nôtre température corporelle, la majorité des réactions chimiques se produisent bien mais trop lentement donc nous possédons des catalyseurs (...)

Extraits

[...] Il à une structure qui ressemble au substrat. Si on augmente la quantité du substrat, on peut contrer l'effet de l'inhibiteur. Inhibition non compétitive : ne concurrence pas le substrat, ils n'ont pas la même structure. L'inhibiteur peut encombrer le site catalytique paralysant l'action enzymatique ou il se fixe sur une partie éloignée du site actif, cette interaction va déformer l'enzyme le site actif n'est plus réceptif au substrat. Pour reconnaître un inhibiteur compétitif d'un non compétitif, on fait deux réactions de transformation du substrat par l'enzyme. [...]

[...] Les autres agents de dénaturation : L'urée, les détergents agissent en suppriment les liaisons hydrophobes importante pour le maintien de la structure de l'enzyme. Le mercaptoréthanol (M-EtOH) agent réducteur qui supprime les ponts disulfure. IV. Cause de la régulation enzymatique : Le principale mécanisme de régulation est le rétrocontrôle positif et négatif. Un produit final va agir sur une des enzymes interviennent dans la voie métabolique. [...]

[...] La présence des enzymes permet d'abaisser le niveau d'énergie d'activation cela permet l'augmentation de la fonction des réactions et d'augmenter le déroulement de la réaction. Spécificité des enzymes : Il existe plusieurs milliers d'enzymes différentes qui peuvent catalyser des milliers de réactions différentes. Le substrat est le réactif sur lequel agit l'enzyme. Chaque enzymes à une structure globulaire, et seul une petite partie de l'enzyme se lie au substrat, c'est le site actif ; ce site actif est composé de quelques acides aminés différents et vont se lier au substrat par l'intermédiaire de liaison faible Ce site actif correspond à une petite partie de l'enzyme, le reste de l'architecture sert à modeler de site actif et à la maintenir. [...]

[...] Effets de la température et du pH : La vitesse d'une réaction enzymatique augmente avec la température jusqu'à environ c où la vitesse est maximale et chute rapidement. L'agitation thermique casse toute les liaisons qui stabilisent la conformation native de l'enzyme dénaturation qui est une réaction irréversible. Remarque : Le froid inactive l'enzyme et c'est réversible. Il existe pour chaque enzyme une température optimale. Pour le pH il y a un pH optimal pour chaque enzyme qui assure une activité maximale. Si on s'éloigne du pH destruction de l'enzyme. [...]

[...] Ils favorisent une réaction déjà existante et se retrouvent inchangés à la fin de la réaction. I. Nature des enzymes : Essentiellement protéique, certaines enzymes agissent seul, mais pour d'autres elles peuvent être associés à d'autres composés = coopération avec une substance non protéique. L'enzyme se compose d'une partie protéique (apoenzyme) et d'une partie non protéique (groupement prosthétique). Quand l'enzyme agit seul = holoprotéine Remarque : Il y a les catalyseurs chimiques qui nécessitent un apport de chaleur. La catalyse se fait grâce à des ions. [...]