Les enzymes, biocatalyseurs chimiques

Résumé du document

L'amidon est une macromolécule polymère du glucose utilisé comme molécule de réserve chez les végétaux. Il permet après hydrolyse, l'approvisionnement des cellules en glucose. Cette hydrolyse est progressive et libère des molécules de plus en plus courtes pour aboutir à du maltose et un peu de glucose (...)

Extraits

[...] Dans ce tube, l'amylase a catalysé l'amidon pour donner de plus petites molécules. Dans les tubes Ttb et Tt0, la coloration révèle qu'il n'apparaît pas de petites molécules, l'amidon n'a donc pas été catalysé. Conclusion : Sans amylase, aucune molécule de glucose n'est formée. En présence d'amylase bouillie c'est à dire quelque peu dénaturée, la catalyse de l'amidon se fait très lentement. En revanche, lorsqu'on met en présence de l'amylase normale et de l'amidon, la catalyse de l'amidon est rapide. [...]

[...] - Comment pouvez vous montrer que l'enzyme n'a subi aucune modification au cours des réactions précédents ? Protocole expérimental : On dispose de trois tubes à essais ml d'eau, 5ml d'amidon et 1 ml d'enzyme pour 1 tube. Dans un 1er tube on mélange de l'amidon, de l'eau et de l'amylase = Texp Dans un 2nd tube on place de l'amylase bouillie de l'eau et de l'amidon = Ttb Dans le 3ème tube on mélange de l'eau et de l'amidon = Tt0 Les trois tubes à essais sont placés dans un bain-marie à Toutes les unes à deux minutes, on prélève une partie du contenu de chaque tube à essais afin de faire le test de la coloration au lugol : le bleu marque la présence d'un polymère de glucose, le jaune qu'il n'y en a pas. [...]

[...] Ainsi, faire bouillir des enzymes les rendrait inefficaces. Dans le tube Texp, la coloration change au fil des minutes pou devenir jaune à la fin de l'expérience (10min) ; cela prouve l'action de l'amylase sur la macromolécule d'amidon. L'amidon n'existe plus dans ce tube ; il a été transformé en glucose ou en maltose. En effet avec la coloration à la liqueur de Fehling, le tube Texp arbore une couleur rouge brique à chaud ; cela met en évidence la présence de maltose et de glucose. [...]

[...] On cherche à savoir si une même enzyme peut catalyser plusieurs substrats différents. Objectif méthodologique : Adopter une démarche explicative Montrer expérimentalement la spécificité de substrat d'une enzyme. Pour cela, vous disposez d'une enzyme du suc pancréatique, de la salive de deux substrats : amidon et saccharose. Schématisez votre expérience, donner vos résultats et leur interprétation. Donnez une conclusion et justifier l'expression spécificité de substrat Hypothèse : Une enzyme ne catalyse qu'une seule sorte de molécule. Conséquence vérifiable : Si une enzyme ne dégrade qu'un substrat, alors elle ne peut en dégrader un autre (ici l'amylase ne catalyserait pas le saccharose par exemple.) Expérience : On laisse les tubes au bain-marie pendant dix minutes (à On ajoute la liqueur de Fehling au bout de 10 minutes dans chaque tube. [...]

[...] - La coloration au lugol (eau iodée) est caractéristique des polymères du glucose (coloration bleu nuit en présence d'amidon, coloration jaune en son absence) - La réaction à la liqueur de Fehling permet la mise en évidence de certains petits glucides solubles qualifiés de sucres réducteurs (maltose et glucose par exemple) par la formation d'un précipité rouge brique à chaud. Problème : Comment l'enzyme agit-elle sur la molécule de substrat ? Hypothèse : Les enzymes cassent les liaisons entre les molécules. Ici l'amylase découperait les molécules de glucose reliées entre elles au niveau de liaisons peptidiques. Conséquence vérifiable : Si mon hypothèse est juste, alors le lugol et la liqueur de Fehling doivent nous permettre de mettre en évidence la présence de petites molécules. Si la coloration est jaune, il n'y a pas d'amidon. [...]