Le ribosome : caractères, structure, composition biochimique et fonctions

Thèmes abordés

Ribosome, cytoplasme, protéine, protéines chaperons, antibiotiques

Résumé du document

Le ribosome est l'outil cellulaire permettant la traduction. Ses constituants sont des cibles pour les antibiotiques, ce qui a permis d'effectuer sa cartographie.
Le ribosome est un complexe protéines/ARN, sans enveloppe, qu'on ne trouve que dans le cytoplasme chez les eucaryotes, mais qui existe aussi chez les procaryotes.

Extraits

[...] Cette protéine anormale peut subir 2 sorts différents, selon son état : - voie de rattrapage : le complexe est rompu par une chaperonine, d'où un retour à la norme - anomalie trop grave : destruction de la protéine anormale dégradation Elle fait intervenir le protéasome, gros cylindre creux en 2 parties : - zone centrale : site de dégradation avec des protéases qui ont leur site actif tourné vers la lumière - zone périphérique : ses extrémités renflées, protéines-bouchons, reconnaissent les protéines anormales - l'ubiquitine est la protéine qui fait la différence entre les protéines anormales et les protéines normales Ribosomes et antibiotiques - érythromycine : - empêche la translocation des ARNt lors de la traduction ; agit sur L22 - rend les bactéries résistantes - streptomycine : empêche la reconnaissance codon/anticodon protéine anormale ; agit sur S12 - chloramphénicol : bloque la peptidyl-transférase et la synthèse des protéines mitochondriales ou péroxysomales destruction des cellules ayant besoin d'énergie (ex : cellule de la moelle aplasie médullaire) L'usage abusif d'antibiotiques engendre de nombreuses pathologies liées à de nouvelles résistances. Les infections nosocomiales, contractées dans les hôpitaux, sont insensibles à la majorité des antibiotiques (infections à staphylocoques dorés, au bacille pyocyanique). [...]

[...] Le devenir des protéines est contenu dans leur séquence primaire (Ire) cytoplasme pas de signal d'adressage au RE signal d'adressage au RE + SRP transfert et cotraduction poursuite et fin de la synthèse poursuite et fine de la synthèse dans le cytoplasme dans le RE pas de peptide peptide d'adressage d'adressage protéine protéines nucléaire, nucléolaire, protéine à destinée exogène cytosolique péroxysomale, mitochondriale protéine lysosomale protéine membranaire Le devenir des protéines : les protéines chaperons - une séquence Ire peut donner plusieurs structures IIIres, impossibles à prédire - les protéines chaperons n'ont pas d'activité enzymatique ou catalytique - elles consomment de l'ATP - elles sont également connues sous le nom de protéines de choc thermique ou hsp - ce sont des protéines cytosoliques ou transmembranaires nécessaires à la structure 3D des protéines : elles protègent les protéines nouvellement synthétisées en formant le globule de fusion ou stade molten, afin d'éviter des interactions trop précoces avec les protéines cytosoliques elles peuvent rompre les agrégats Découverte des protéines de stress ou hsp stress rupture des agrégats protéiques ; chaperonnage protection de la conformation protéique 1962 : exposition accidentelle de glandes salivaires de drosophiles à la chaleur d'un radiateur activation de gènes codant pour des protéines très conservées 1990 : on s'aperçoit que cette famille de protéines peut protéger les protéines (ex : protéines mitochondriales) en élongation et se séparer lorsque la synthèse est terminée Les hsp permettent à la cellule de survivre lors de situations de stress : chaleur, alcool, métaux lourds Les protéines chaperons GRO-EL et GRO-ES accompagnent et protègent les protéines en synthèse lors de l'attaque d'une bactérie par un virus bactériophage. Découverte : L'Escherichia coli et le Bacillus subtilis possèdent des protéines de choc au froid csp (cold shock proteins). [...]

[...] Le ribosome est un complexe protéines/ARN, sans enveloppe, qu'on ne trouve que dans le cytoplasme chez les eucaryotes, mais qui existe aussi chez les procaryotes. Caractères généraux et ultrastructure - taille indicative : 15-20 nm - histoire : le ribosome a été découvert par Palade - lorsque des ribosomes sont accrochés à la membrane du RE, on parle de REG - le ribosome, très hydraté, est difficile à étudier, de même que sa morphologie - méthodes d'étude : fraction microsome (dernier culot) lors de la centrifugation techniques immunologiques, par des a-c dirigés contre les protéines ribosomales étude chez un modèle procaryote (Escherichia coli), plus facile que chez les eucaryotes Les 2 sous-unités du ribosome ne se regroupent que lors de la traduction. [...]

[...] Chapt VIII LE RIBOSOME Le ribosome est l'outil cellulaire permettant la traduction. Ses constituants sont des cibles pour les antibiotiques, ce qui a permis d'effectuer sa cartographie. [...]

[...] Elles empêchent les interactions entre protéines lors du froid : ce seraient des chaperons pour des protéines et pour l'ARN (en empêchant la formation d'une double hélice d'ARN). Par exemple, l'AFP (anti-freezing protein) est une csp qui forme de minuscules cristaux de glace non nocifs (animaux soumis au froid extrême). [...]