Les protéines : classification, structure, propriétés, méthodes d'études et purification

Thèmes abordés

Protéines, conformation tridimensionnelle, Feuillet plissé Béta, hélice de collagène, Glycophorine A

Résumé du document

Les protéines sont des macromolécules, non dialisables à la différence des peptides. Leur masse est supérieure à 10000 dalton. Elles sont composées de séquences d'acides aminés réunis par des liaisons peptidiques. Leur structure tridimensionnelle est très complexe.
Elles sont classifiées suivant leur composition.
Holoprotéines : protéines simples constituées que de AA, ex : albumine du sérum.
Hétéroprotéines :
- partie protéique : apoprotéine
- partie non protéique : groupement prosthétique -> relié à la protéine de façon covalente ou non covalente.

Extraits

[...] Les protéines : classification, structure, propriétés, méthodes d'études et purification Définition et classification Les protéines sont des macromolécules, non dialysables à la différence des peptides. Leur masse est supérieure à dalton. Elles sont composées de séquences d'acides aminés réunis par des liaisons peptidiques. Leur structure tridimensionnelle est très complexe. Classification des protéines Suivant leur composition Holoprotéines : protéines simples constituées que de AA, ex : albumine du sérum Hétéroprotéines : - partie protéique : apoprotéine - partie non protéique : groupement prosthétique relié à la protéine de façon covalente ou non covalente Exemples : Glycoprotéines = union covalente d'une fraction glucidique et d'une fraction protéinique, on va en distinguer 2 types : - N-glycoprotéines : caractérisés par une liaison glycosidique de configuration Béta (liaison OH au-dessus du plan du cycle), entre un résidu de N-acétyl-glycosamine et la fonction amide d'une asparagine. [...]

[...] L'effet pathogène de la protéine prions : elle est responsable de maladies neurologiques. PRSC : version anormale (mal repliée) d'une protéine cellulaire, elle va être ancrée à la membrane. Le prion pathogène va provoquer de proche en proche le mauvais repliement des prions normaux et contaminer ainsi tout le SNC. De plus le prion du bovin pouvait être assimilé par l'homme et provoquer le nouveau variant de la maladie de Creutzfeldt-Jacob (ajd résolu). III - Principales méthodes d'études Électrophorèse Migration de molécules chargées dans un champ électrique, il s'agit de méthode de séparation des protéines et de purification très utilisée. [...]

[...] Physico-chimique : modification de la viscosité La glycosylation se fait dans le RE et dans l'appareil de Golgi. Certaines pathologies peuvent être induite par des défauts de glycosilation, comme des désordres congénitaux de la glycosylation. ex : Hormone EPO sécrétée par les reins pour stimuler la production de GR : - N-glycosylé sur N-asparagine - O-glycosylé sur un résidu de sérine Très rapidement éliminée par les reins. De plus, on sait synthétiser l'EPO pour traiter l'anémie, mais les athlètes s'en servent comme dopage. [...]

[...] Il en existe plusieurs types : - parallèle : quand les deux chaînes sont orientées de la même manière - antiparallèle : lorsqu'elles sont en opposition Les hélices et les feuillets sont reliés par des boucles - Boucles : conformation variable entre 2 et 20 résidus, entraîne un changement de direction des chaînes à l'extérieur à la surface des protéines, formées de régions polaires chargées. Exemple : souvent rencontré dans des sites de liaison des antigènes alpha et bêta qui sont hydrophobes, internes et très stable. Les boules de qq résidus sont appelés des couds. Les sans structures particulières sont appelées pelotes statistiques. [...]

[...] Méthodes de dosage Par spectrophotométrie : absorption spécifique du fait de la présence de tyrosine et de tryptophane Pas très précis, car cela dépend de la teneur en acides aromatiques d'une protéine Plus précis dans le visible : au biuret et au bleu de coomassie Solubilité Elle dépend de plusieurs facteurs : - la plupart des résidus polaires sont en surface des protéines, plus il y en a plus la solubilité de la protéine est grande - fréquence des sérines : plus il y en a plus la molécule est hydrophile et donc soluble - l'organisation spatiale de la protéine : les protéines globulaires sont beaucoup plus solubles que les fibrillaires, car ces dernières s'assemblent entre elles et diminuent la solubilité de la protéine dans l'eau - pH : les protéines présentent leur point de solubilité minimale à leur point de pH iso-électrique V - Purification des protéines Domaine de la recherche, il faut prendre une source aussi riche que possible de la protéine à purifier, on peut l'extraire d'un tissu par broyage par exemple. Différents procédés de purification (chromato ) qui vont permettre d'obtenir une protéine la plus pure possible. Pour purifier une enzyme, on peut enchaîner les différentes méthodes de purification et ceci sans connaître les propriétés physiques de cette protéine. [...]