Protéines, La Structure primaire, Structure secondaire, Structure tertiaire, Structure quaternaire, enchaînement linéaire covalent, ribosome
Les protéines ont 4 niveaux d'organisation. On parle de structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.
C'est entre le structure secondaire et tertiaire que s'acquiert l'activité biologique.
Une protéine est un enchaînement linéaire et covalent d'acides aminés. Les protéines sont synthétisées in vivo dans nos cellules dans une réaction catalysée par le ribosome.
[...] Les atomes C et N sont donc coplanaires. On dira donc que la liaison peptidique a un caractère marqué de double liaison (important pour la double liaison). Une double liaison induit l'existence de stéréoisomères : Les stéréoisomère possédant les deux groupements R1 et R2 du même coté de la liaison sont les isomères cis Les stéréoisomères possédant les deux groupements R1 et R2 opposés par rapport a la double liaison sont les isomères trans. La liaison peptidique ayant un caractère de double liaison, H et O sont situés en trans O et H sont donc situés de part et d'autre de la liaison peptidique. [...]
[...] acides aminés aromatiques). L'approche du séquençage se fait en 2 temps : Détermination de l'acide aminé N-term et C-term Détermination de la séquence a l'intérieur On va voir 5 méthodes : Réactif d'Edman : Détermination de l'acide aminé N-term ; Carboxy-peptidase : Détermination de l'acide aminé C-term ; Trypsine ; Chymotrypsine ; Détermination des acides aminés entre les extrémités. Bromure de cyanogène ; Réactif d'Edman : Phénylisothiocyanate. Cette molécule va hydrolyser spécifiquement la liaison peptidique pour séparer l'acide aminé en N-term. [...]
[...] Confère une première activité biologique limitée. Site de fixation pour : Le substrat (enzyme) Un ligand (récepteur) L'antigène (anticorps L'ADN (facteur de transcription) Ponts disulfure : Dans l'eau, a température ambiante, il y a toujours de l'O. Les cystéines vont donc organiser automatiquement les pont S-S. Interaction électrostatique : Loi de Coulomb : f = ε. Liaisons de VdW : Interactions entre dipoles La plupart des protéines n'utilisent que ces 3 structures (primaire, secondaire, tertiaire), car elles ne possèdent qu'une seule chaine peptidique. [...]
[...] Si Lys et Arg sont les acides aminés C-term, il n'y aura pas d'action de la chymotrypsine. Chymotrypsine : Catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques du coté C-term des acides aminés aromatiques : Trp, Phe, Tyr Bromure de Cyanogène : Provoque l'hydrolyse (en conditions acides) de la liaison peptidique du coté C-term de Met. Structure secondaire: Organisation de domaines protéiques. C'est un premier niveau d'organisation nécessaire, mais non suffisant pour conférer l'activité biologique. Les protéines sont constituées de plusieurs chaines peptidiques (ex. hémoglobine). Notion de conformation : C'est l'organisation de différents groupements autour d'un centre asymétrique (ex. [...]
[...] Les Protéines : Les protéines ont 4 niveaux d'organisation. On parle de structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire. C'est entre le structure secondaire et tertiaire que s'acquiert l'activité biologique. La Structure primaire: Une protéine est un enchaînement linéaire et covalent d'acides aminés. Les protéines sont synthétisées in vivo dans nos cellules dans une réaction catalysée par le ribosome. La chaine latérale des acides aminés n'intervient pas lors de l'assemblage primaire des protéines. Le ribosome va déprotonner la fonction amine, ce qui va entrainer l'attaque de la fonction carboxy d'un autre acide aminé, ce qui va créer une liaison. [...]
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