L'organisation des membranes cellulaires et la diversité de ses constituants au sein de la cellule

Thèmes abordés

Santé - médico-social, RCPG Récepteurs Couplés aux Protéines G, biologie cellulaire, biologie, membrane, reproduction, cytoplasme, résidu glucidique, glycocalyx, glycoprotéine, glycosylation, ovocyte II, hydrophobie, ZP Zone pellucide, apolarité, acide gras, photosynthèse, fluidité membranaire, liaison hydrogène, expérience d'Anfinsen, espérance de vie, drépanocytose, protéine transmembranaire, ARN polymérase, ATP synthase, lipides, protéines

Résumé du document

La membrane est une interface fonctionnelle entre le cytoplasme et le milieu extérieur de la cellule. Elle est composée de lipides, de protéines et dans certains cas de résidus glucidiques. Les résidus glucidiques sont fixés sur les protéines et les lipides et constituent le glycocalyx.
Les glycoprotéines correspondent à des protéines ayant subi une maturation par glycosylation. ZP1, ZP2, ZP3 sont des récepteurs glycoprotéiques de la zone pellucide de l'ovocyte II indispensables dans la reproduction des mammifères. Elles sont propres à une espèce et permettent ainsi une reconnaissance spécifique de l'ovocyte II par les spermatozoïdes qui se fixent par des récepteurs de la zone pellucide au niveau de la région acrosomique.

Extraits

[...] Il s'agit du pH pour laquelle l'AA est sous sa forme zwitterionique : une forme pour laquelle l'AA est doublement chargé, mais globalement neutre. Si le pH [...]

[...] La fluidité membranaire est nécessaire dans de nombreux processus, comme indiqué à la fin de ce cours. Qu'est-ce qu'une protéine ? La structure des protéines En grec, une protéine signifie une molécule de première importance. En raison de son abondance dans la cellule (plus de la moitié de la masse sèche des cellules), cette signification serait validée. Dans quels processus biologiques les protéines sont-elles impliquées ? Les protéines sont des hétéropolymères d'AA. Dans le monde vivant, ils sont au nombre de 20 dont 10 sont indispensables c'est-à-dire qu'ils ne sont pas synthétisés par l'organisme et doivent donc être apportés par l'alimentation. [...]

[...] La structure tertiaire correspond à un repliement complet de la protéine maintenu par des interactions entre les radicaux des AA éloignés dans sa structure primaire. Ces interactions sont des : liaisons hydrogènes ; des interactions hydrophobes ; des liaisons ioniques ; des liaisons covalentes telles que les ponts disulfure. C'est la multiplicité des interactions qui est à l'origine du maintien de la structure tertiaire. La structure quaternaire de la protéine correspond à l'association de plusieurs sous-unités appelées protomères reliés entre eux par des liaisons faibles. Seules certaines protéines telles que l'hémoglobine ou l'aminoacyl-ARNt-synthétase. [...]

[...] On le traite à l'urée de manière à dissoudre les liaisons faibles et au Bêta-mercaptoéthanol ce qui dissout les ponts disulfure. Ainsi, la protéine a perdu sa structure secondaire, tertiaire et quaternaire. Dans ces conditions, la protéine a une activité nulle. Ainsi, la forme des protéines détermine leur fonction. Or, la forme des protéines dépend des conditions physiologiques et de la structure primaire (voir partie précédente). La fonction, quant à elle, est déterminée par les niveaux de structures supérieurs. Ainsi, la structure primaire détermine tous les niveaux de structure. Exemple : l'hémoglobine est une protéine quaternaire. [...]

[...] Les protéines sont aussi des structures dynamiques, une caractéristique dépendant de la structure primaire. On peut prendre l'exemple des protéines transmembranaires dont les domaines transmembranaires peuvent être définis par un profil d'hydropathie. La protéine Glut que l'on retrouve par exemple au niveau des entérocytes permet le passage facilité dans le sens de son gradient électrochimique par un changement de conformation lors de la fixation du glucose sur le site de fixation. Lors de son retrait, Glut retrouve sa conformation initiale. [...]