La régulation de la nitrate réductase chez les plantes supérieures

Résumé du document

Le nitrate est la source d'azote la plus importante pour les plantes supérieures, c'est une molécule de signalisation jouant un rôle dans la croissance, la différenciation, l'assimilation et le métabolisme.
En conséquence, depuis des décennies, les scientifiques étudient la régulation post-traductionnelle de ce nitrate grâce à la nitrate réductase (E.C.1.6.6.1).
Dans cet exposé, la régulation de la nitrate réductase y est détaillée grâce à des articles recueillis depuis ces dernières années. Il met l'accent sur de nouveaux aperçus par des techniques immunologiques ainsi que sur les facteurs environnementaux impliqués dans le contrôle de la nitrate réductase.
Un autre exemple d'une plante supérieure dont la nitrate réductase semble être régulée différemment est décrit ci-dessous.
En outre, il est démontré que la régulation de l'activité nitrate réductase module aussi la production d'oxyde nitrique (...)

Extraits

[...] Dans l'obscurité On obtient la phosphorylation de la sérine sur son groupement hydroxyle On a alors une nitrate réductase phosphorylée qui est toujours active. Ensuite, cette phosphorylation va provoquer la reconnaissance d'un complexe dimérique 14-3-3 qui va venir se fixer sur le groupement phosphate de la sérine du domaine N-terminal (en présence d'un cation divalent). Ce phénomène provoque alors l'inactivation réversible de l'enzyme, ce qui ne permet plus au complexe FAD-Hème-MoCo de transférer les 2e- du NADH, (car d'origine respiratoire) au nitrate pour se réduire en nitrite. [...]

[...] La lumière agit vraisemblablement positivement sur la synthèse de NR au niveau traductionnel car quand ce facteur est éliminé, cela rend compte du déclin. La dégradation est donc légèrement plus rapide à l'obscurité car elle est un peu freinée à la lumière Une 1ère expérience a montré que l'ajout de la NR à des extraits de feuilles à l'obscurité a été dégradé et que cette dégradation in vitro est accélérée lorsqu'il y a formation du complexe NR-P-(14-3-3s). Le complexe apparaît comme le meilleur substrat pour la protéolyse que la NR libre. [...]

[...] Cela suggère aussi que les nitrates et les nitrites sont réduits sur NR par le même site de fixation. Dans d'autres expériences, il a été démontré que pour réduire NO2- en NO il fallait toute la chaîne de transport des électrons La NR peut réduire l'oxygène moléculaire en ion superoxyde ainsi que des péroxynitrites = ROS (ils ont de forts pouvoirs oxydants et sont capables de modifier les résidus tyrosines soit une modification de l'activité protéique). (Figure texte Le NAD(P)H peut donc piloter trois réactions : la réduction des NO3- en NO2- ; la réduction des NO2- en NO ; et la formation d'O2- à partir d'O2. [...]

[...] Par contre, l'anoxie et l'activation de la NR provoquent une forte excrétion de NO2- par les racines. Cela nous indique que cette régulation des nitrites n'est pas seulement due à l'activation de la NR mais elle dépend aussi d'autres facteurs comme la disponibilité en substrat. En parallèle, cette réduction des nitrates peut diminuer le taux de fermentation de l'acide éthanolique et lactique (toxique s'il y a accumulation car difficile à éliminer pour la plante). Le stress salin L'expérience a été menée chez des plants de maïs ayant subit un stress salin. [...]

[...] Un autre exemple d'une plante supérieure dont la nitrate réductase semble être régulée différemment est décrit ci-dessous. En outre, il est démontré que la régulation de l'activité nitrate réductase module aussi la production d'oxyde nitrique L'Assimilation du nitrate grâce à la nitrate réductase En présence et absence de lumière (Figure texte 1 et figure texte La nitrate réductase est une enzyme cytosolique homodimérique catalysant la réduction des nitrates en nitrites : NO3- + 2H+ + 2eNO2- + H2O Trois facteurs ou groupements prosthétiques sont liés à chaque monomère : - La FAD (Flavine Adénine Dinucléotides) - L'Héme contenant un atome de Fer - Le MoCo (cofacteur à molybdène) Chaque cofacteur définit un domaine fonctionnel. [...]