Métabolisme général des acides aminés

Résumé du document

La quantité de protéine renouvelée (turn-over protéique) d'une journée est de 1 à 2% de la masse totale des protéines corporelles environ soit 35 g de protéines chaque jour. 75 à 80% des acides aminés libérés (de ces 35g) vont être réutilisés pour la synthèse de nouvelles protéines. Les 20% restant seront catabolisés.

Le turn-over : c'est surtout le résultat de la dégradation des protéines musculaires (sénescence (vieillesse) ou catabolisme forcé par les besoins de la néoglucogenèse). Pour compenser les pertes, il est nécessaire d'avoir un apport en protéines alimentaires suffisant soit la ration d'acides aminés indispensables.
Les acides aminés ne peuvent pas être stockés. Il existe un stock de glycogène, de lipides sous forme de graisse, mais pas d'acides aminés, c'est pourquoi, dès que l'on en a besoin, on puise dans les protéines s'il n'en reste pas du précédent repas.

Extraits

[...] L'alanine est l'un des plus importants acides aminés glucoformateurs, il sert à la néoglucogenèse. Le foie possède une très importante capacité de néoglucogénése à partir de l'alamine. Que devient chacun de ces acides aminés ? Et comment sont-ils utilisés, formation de corps cétoniques ou néoglucogenèse ? (voir poly p 19) Les chaînes carbonées de la valine, méthionine et isoleucine vont être transformées en propionyl et donner ensuite du pyruvate. Autre source d'ammoniac : provient des bactéries intestinales : importante source de NH4 + que le foie par la glutamine synthétase va éliminer. [...]

[...] Cette maladie peut induire un coma. Elle est fréquemment retrouvée dans les cirrhoses (alcooliques ou virales) en phase terminale. Une anastomose entre le système porte hépatique et le reste de la circulation peut induire un empoisonnement dû à l'hyperammoniémie. Certaines maladies génétiques empêchent le cycle de l'urée on à de nouveau une hyperammoniémie : déficit en carbamyl-phosphate synthase : hyperammoniémie de type 1. •Type 2 : si déficit en ornithine transcarbamylase. Hypercitrullinémie : excès de 2 à 4g par jour dû à une déficience de l'argininosuccinate synthase. [...]

[...] Tous les acides aminés arrivent à donner du glutamate (sauf la leucine). Il subit ensuite une désamination oxydative à l'aide de la L-glutamate déshydrogénase. Il y a enlèvement de la fonction amine et apparition d'une molécule d'ammoniac. Il existe des aminoacides oxydés à la flavine (FMN) dans le foie et le rein qui peuvent aussi oxyder des acides aminés et générer de l'ammoniaque, mais ceci est une voie mineure. Tout ceci aboutit à la formation d'un composé toxique ; l'ammoniaque toxique pour le SNC. [...]

[...] cycle de Krebs) qui après transamination avec un autre acide aminé, notamment le glutamate régénérera l'aspartate. Coupure de l'arginine en ornithine et en urée grâce à l'arginase du foie des organismes uréotéliques (CO2 et Mn2+) Le cycle est bouclé 2 groupements aminés : -glutamate déshydrogénase. -aspartate où la fonction amine peut provenir du glutamate par transamination. Bilan II. Destin de ce qui reste La plupart du temps, le reste sert à la synthèse protéique. Les muscles vont assurer l'essentiel de cette production d'acides aminés. [...]

[...] Les acides aminés ne peuvent pas être stockés. Il existe un stock de glycogène, de lipides sous forme de graisse, mais pas d'acides aminés, c'est pourquoi, dès que l'on en a besoin, on puise dans les protéines s'il n'en reste pas du précédent repas. I. Catabolisme de l'azote des acides aminés : destin du NH2 : uréogenèse Cela se fait essentiellement sous forme d'urée chez les mammifères (uréotéliques), pas comme Les oiseaux qui sont uricotéliques (les écrêtements sont blanchâtres) ou les poissons (ammoniotéliques). [...]