Du génotype au phénotype, relations avec l'environnement - publié le 30/03/2010

Résumé du document

La présence dans la molécule d'hémoglobine (acide valine) d'un acide glutamique (échelle moléculaire entraîne la formation dans le cytoplasme des hématies. Les globules rouges perdent sanguins et sont plus fragiles. La fonction circulatoire est donc altérée. Une anémie suit qui affaiblit l'ensemble de l'organisme (...)

Extraits

[...] Dès que la catalyse a eu lieu le/les produits formés se détachent de l'enzyme. Elle se lie immédiatement à une nouvelle molécule de substrat. La quantité d'enzyme est donc le facteur limitant de la réaction. Influence des facteurs du milieu sur l'activité enzymatique Influence de la température Plus la température augmente, plus la vitesse de la catalyse enzymatique augmente jusqu'à atteindre une vitesse maximale correspondant à une température optimale de la réaction qui est justement celle du milieu cellulaire Si la température continue à augmenter, la vitesse de la catalyse diminue car au-delà de cette température l'enzyme est dénaturée : elle perd sa forme spatiale et elle perd sa fonction. [...]

[...] L'union de plusieurs acides aminés forme un polypeptide. Certains polypeptides sont très courts d'autres gigantesques. La plupart des protéines ont entre 100 et 200 acides aminés. On utilise généralement le terme peptide pour protéines les plus petits polypeptides. Les protéines ont repliés grâce à des interactions entre certains acides aminés qui portent les charges électriques ou des atomes de soufre créant ainsi des liaisons intramoléculaires. Cela donne aux protéines une conformation tridimensionnelle chaque protéine est une molécule réalisant une fonction biologique Etude de l'hémoglobine A et S L'hémoglobine S différente l'hémoglobine A par un acide aminé. [...]

[...] De part et d'autre de ce pH, l'activité catalytique diminue. Cette diminution s'explique par la modification des charges des acides aminés constituant l'enzyme, ce qui cause la modification de la structure tridimensionnelle de l'enzyme la rendant inactive. La séquence des acides aminés détermine la forme spatiale du site d'une enzyme, elle détermine donc sa fonctionnalité. Le phénotype dépend des protéines qui sont constituées d'acides aminés quand cet enchaînement est modifié, la protéine des différentes et le phénotype sera différent. [...]

[...] II- Des molécules indispensables à la réalisation du phénotype : les protéines La structure des protéines On observe une grande diversité de formes des protéines : - Allongées > fibreuses - Sphériques > globulaires En fonction des acides aminés présents dans une protéine on aura : - Une disposition des acides aminés dans l'espace différent car elle dépend des charges ioniques des acides aminés - Des liaisons hydrogènes ou disulfures qui s'établissent entre certains acides aminés et donne une structure tridimensionnelle à la protéine La structure primaire conditionne donc la structure spatiale des protéines. Les protéines sont des macromolécules. Une protéine est toujours constituée d'un enchaînement d'acides aminés dont le nombre varient selon les protéines. Il existe 20 acides aminés qui entrent dans la composition des protéines. Ces acides aminés sont réunis par une des liaisons peptidiques. La liaison peptidique se fait entre le groupement acide d'un acide aminé et le groupement amine d'un acide aminé. Au cours de la réaction une molécule d'eau est éliminée. [...]

[...] La double spécificité des enzymes On appelle substrat la molécule dont l'enzyme catalyse la transformation et produit la molécule apparut après la réaction. L'amylase agit sur l'amidon mais pas sur le saccharose. Une enzyme donnée ne peut agir que sur un seul substrat : il a spécificité de substrat. On observe qu'en fonction de la cellule, le substrat est transformé en produit différent. Pour un substrat donné, une enzyme ne peut catalyser qu'un seul type de réaction chimique : il ya donc spécificité d'action. [...]