Sciences humaines et arts, enzymologie, enzymes, propriétés générales des enzymes, classification des enzymes, Site actif, catalyse, facteurs physicochimiques
Catalyseurs biologiques protéiques : augmentent la vitesse en diminuant l'énergie
d'activation, sans modifier l'équilibre thermodynamique de la réaction.
Spécificité d'une enzyme vis-à-vis :
- De type de réaction catalysée.
- Spécificité pour le substrat.
[...] Lésion du myocarde : apparition de MC. Utiliser comme : - Réactifs : Marquage d'Ac par la péroxydase ou la phosphatase alcaline. - Agents thérapeutiques : enzymes thérapeutiques Enzyme, activateur de prodrogue Lactase : intolérance au lactose. [...]
[...] Classification des enzymes EC : 4 chiffres. - 1e Chiffre : classe classes selon le type de réaction catalysée Oxydoréductases Oxydation ou réduction de substrat (transfert de proton et d'électrons) Déshydrogénases Réductases Oxydases 2 Transférases Transfert d'un groupement (amino, acétyl, phosphate) Aminotransférases Transacétylases Kinases 3 Hydrolases Hydrolyse d'une liaison (peptidique, ester, glycosidique) Eau : nucléophile Osidases Glycosidases esterases peptidases 4 Lyases Réactions d'addition ou réaction d'élimination Addition d'eau à un double lien (réversible) Élimination de gaz carbonique du substrat (réversible) Hydratases déhydratases décarboxylases 5 Isomérases Réarrangement moléculaire Racémases cis-trans isomérases mutases 6 Ligases Formation de liaison covalente couplée à une dépense énergétique (ATP, nucléoside tri-P) Synthétases Carboxylases 1. [...]
[...] Enzymologie I. Propriétés générales des enzymes Catalyseurs biologiques protéiques : augmentent la vitesse en diminuant l'énergie d'activation, sans modifier l'équilibre thermodynamique de la réaction. Exemple : H2O + CO2 = H2CO3 Sans catalyseur : 0,13 moles de CO2 transformées par seconde Anhydrase carbonique (hématies) : 106 moles par seconde Accélération de 7.107 fois Spécificité d'une enzyme vis-à-vis : - De type de réaction catalysée. - Spécificité pour le substrat. Exemple : trypsine (protéase) coupe les liaisons peptidiques et reconnait les acides aminés basiques (Lys, Arg). [...]
[...] Mg2+ : mise en conformation de l'ATP pour l'action des hexokinases. Zn2+ : participe à la catalyse Coenzymes - Molécules organiques de faibles MM, thermostable - Libres (exNAD+) dialysable - Ou liés de manière covalente à l'enzyme (groupement prosthétique) : hème des cytochromes FAD de la succinate Déshydrogénase. Coenzymes d'oxydoréduction Coenzyme Précurseur Fonctions NAD+ nicotinamide adénine dinucléotide Acide nicotinique vitamine B3 ou pp oxydoréduction FAD flavine adénine dinucléotide Riboflavine Vitamine B2 oxydoréduction Les ferro-porphyrine (hème) oxydoréduction (Fe2+/Fe3+) NAD+/NADH,H+ Nicotinamide adénine dinucléotide : nicotinamide mononucléotide (NMN) + AMP (adénosine monophosphate) NMN AMP adénine NADP se trouve souvent dans les voies de synthèse anabolique. [...]
[...] Coli et celle d'Aspergillus niger). Choix du pH tampon est primordial pour l'étude d'une réaction enzymatique La température loi d'Arrhénius : kc = A . e(-Eactivation/RT) A : constante (probabilité et nombre de chocs) R : constante des gaz parfaits Agroalimentaire Modification des farines texture pâte, volume, élasticité Lipooxygénase protéase Oxydation des AG insaturés : blanchir la mie abaisser élasticité de la pâte Transformation des produits laitiers (fromage) Présure : chymosine lipases Hydrolyse caséine déstabilisation des micelles et coagulation Arôme Fabrication des jus de fruit, vinification Pectinases Clarification Transformation des viandes Protéases : papaïne Tendreté des viandes Conservation des aliments Lysozyme Anti-bactérien Domaine médical et pharmaceutique Aide au diagnostic : déceler une pathologie Dosage d'enzyme : Alanine aminotransferase : activité augmentée Exemple : cirrhose, cancer du foie, hépatites. [...]
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