Enzymologie et Métabolismes

Thèmes abordés

Bioénergétique, enzymologie, métabolisme, biochimie, pression constante, enthalpie libre, équation de Michaelis-Menten, catalyse, glucose, protéine, liaisons non-covalentes, acétylation, glycosylation, stratégie de régulation, fonction d'une protéine, glycolyse, métabolisme du glycogène, acide gras

Résumé du document

L'entropie H est une fonction d'état qui est de même dimension que l'énergie interne U. On utilise cette grandeur, car dans le vivant, les processus se font à pression constante.
La variation d'enthalpie d'un système au cours d'une transformation thermodynamique effectuée à pression constante et où ne s'effectue aucun autre travail que celui des forces de pression correspond à la quantité de chaleur reçue.

Extraits

[...] L'acétylation : Il s'agit de l'addition d'un groupement CO-CH3 sur la chaîne latérale de la Lysine. Cela permet de neutraliser la charge + , et d'introduire un groupe hydrophobe. C'est aussi une modification réversible. L'acétyltransférase ajoute le groupement, et la dé-acytransférase le retire. Ubiquitination : Il s'agit de la fixation d'ubiquitine sur la lysine. Le but est d'éliminer la protéine ubiquitinée par le protéasome. [...]

[...] La réaction spontannée utilisée est l'hydrolyse de l'ATP. Mais attention, la somme des DrG'0 doit néanmoins être négative. Certaines enzymes peuvent avoir besoin de cofacteurs ( ex : NAD , des ions comme L'holoenzyme est la forme active de l'enzyme, et l'apoenzyme est l'enzyme inactive ( holoenzyme =apoenzyme + cofacteurs) II/Site actif Le site actif d'une enzyme est la région qui lie les susbtrats ( et le cofacteur s'il y a ) et qui contient les résidus qui participent à la catalyse. [...]

[...] - Si ΔG' 0 : la réaction 2 est favorisée = réaction endergonique Bien souvent, une réaction qui n'est pas favorable thermodynamiquement est couplé à une réaction qui l'est. Au final, l'ensemble des réactions d'uen voie métabolique doit être favorable : ΔG' global [...]

[...] Enzymologie et Métabolismes Biochimie 409 : Enzymologie et Métabolismes Chapitre 1 : Bioénergétique I/Premier principe L'entropie H est une fonction d'état qui est de même dimension que l'énegie interne U. On utilise cette grandeur car dans le vivant, les processus se font à pression constante. H=U+PV La variation d'enthalpie d'un système au cours d'une trasnformation thermodynamique effectuée à pression constante et où ne s'effectue aucun autre travail que celui des forces de pression correspond à la quantité de chaleur reçue : DH = QP Si DH alors QP0 alors QP>0 : le système reçoit de la chaleur à l'extérieur : réaction endothermique II/ Deuxième principe L'entropie qui correspond à l'état de désordre d'un système, ne peut qu'augmnenter pour un système isolé. [...]

[...] On parle de polymères : un polymères est l'assemblage de monomère. Les sous-unités sont liées entre elles par des liaisons non covalentes et parfois par des ponts disulfures intermoléculaires La structure de la protéine est en lien direct avec sa fonction. Cela a été démontré par des méthodes de dénaturation : modification du pH et chauffage 4)Quelques exemples de structure Les protéines fibreuses : ce sont des protéines linéaires et insolubles? On retrouve par exemple le collagène et l'élastine Les protéines globulaires : ce sont des protéines sphériques et assez solubles. [...]