Enzymes : structure, activité et réaction (cinétique)

Thèmes abordés

Enzymologie, enzymes homogènes, oxydoréductase, isomérase, Cinétique enzymatique, Lois de Michaelis-Menten, Modèle allostérique

Résumé du document

Les enzymes sont des protéines douées d'activité catalytique. Elles vont permettre aux réactions biochimiques de se produire à une vitesse nv et de façon spécifique.
Substrat = molécule sur la quelle l'enzyme agit.
Produit = substance résultant de cette activité.
On en distingue deux types :
- enzymes homogènes : de nature entièrement protéique (ribonucléase).
- à co-enseymes : constituée d'une partie protéique appelée apoenzyme qui a pour fonction d'assurer la fixation et la spécificité de la réaction. Ce qui va réagir chimiquement est la co-enzyme qui est de nature non protéique :
- co-enzyme liée de façon covalente = groupement prosthétique.
- co-enzyme liée de façon non covalent = co substrat.
L'étude des enzymes présente beaucoup d'intérêts en médecine. Dans certains troubles héréditaires il peut exister un déficit ou même une absence totale de l'activité enzymatique.

Extraits

[...] La fixation du substrat sur le site actif entraîne un changement de la structure 3D de celui-ci, c'est le modèle de l'ajustement induit proposé par Koshland qui permet une meilleure fixation du site actif au substrat. La nature des interactions enzymes-substrat : pas covalents même si transitoirement on peut avoir ce site de liaison. Ceux sont des interactions faibles, liaison hydrogène et de Van der Waals. L'énergie d'activation : la fonction d'un catalyseur est d'augmenter la vitesse de raction sans modifier l'équilibre. [...]

[...] VII - Régulation de l'activité enzymatique A. Au niveau du site catalytique Régulation qui permet à l'organisme d'assurer son homéostasie, la vitesse de la réaction sera à sa vitesse optimale. La régulation au niveau du site catalytique : lorsque KM est élevée par rapport à la concentration physiologique. Lorsque KM est petit par rapport à la concentration physiologique B. Allostérique Certaines voies sont régulées par des enzymes allostériques qui catalysent la 1re réaction de la voie métabolique. La protéine agit comme rétrocontrôle négatif sur cette enzyme allostérique d'entrée dans la chaîne métabolique. [...]

[...] V - Effecteurs de l'activité enzymatique A. Influence des agents physiques : = si la vitesse de réaction enzymatique est exprimée en fonction de la température, deux phénomènes vont apparaître : - partie gauche de la courbe (températures plus faibles) : la vitesse va augmenter, elle s'explique par une augmentation de la concentration en complexe activé. La vitesse va doubler tous les 10 degrés. - après 45 = courbe de dénaturation, la chaleur dénature l'activité enzymatique, deuxième courbe descendante. Chaque enzyme a une température optimum propre. [...]

[...] Enzymes : structure, activité et réaction (cinétique) Généralités Les enzymes sont des protéines douées d'activité catalytique. Elles vont permettre aux réactions biochimiques de se produire à une vitesse nv et de façon spécifique. Substrat = molécule sur laquelle l'enzyme agit Produit = substance résultant de cette activité. On en distingue deux types : - enzymes homogènes : de nature entièrement protéique (ribonucléase) - à co enseymes : constituée d'une partie protéique appelée apoenzyme qui a pour fonction d'assurer la fixation et la spécificité de la réaction. [...]

[...] Importante pour la transformation de la proline en hydroxyproline et de la lysine en hydroxylysine Son apport alimentaire est de 10 mg par jour minimum. - Glutathion : réactivité de la fonction thiol de la cystéine et permet la détoxification des peroxydes. C. Transfert de groupements - Acyls: - Acide lipoïque : 8 atomes de C et 2 atomes de S qui forment un pont disulfure. On pourrait le classer dans les coenzymes d'oxydoréduction, car il est capable de fixer un groupement acyle et de les transporter. [...]