Enzymes protéolytiques, protéolyse, hydrolyse, in vivo, in vitro, protéases, maturation protéolytique, exopeptidases, endopeptidases, métallopeptidase, protéines alimentaires
Définition de la protéolyse
- Hydrolyse de la liaison peptidique qui assure l'intégrité de la structure primaire des protéines
- In vivo : assurée par des enzymes protéolytiques (protéases)
- In vitro : assurée par différents agents chimiques dans un but de séquençage des protéines
Définition des protéases
- Les peptidases (ou protéases ou enzymes protéolytiques) sont des enzymes qui brisent les liaisons peptidiques des protéines. Ce processus implique une molécule d'eau : elles appartiennent à la classe des hydrolases.
[...] Les enzymes protéolytiques I. Définition de la Protéolyse -Hydrolyse de la liaison peptidique qui assure l'intégrité de la structure primaire des protéines -In vivo : assurée par des enzymes protéolytiques (protéases) -in vitro : assurée par différents agents chimiques dans un but de séquençage des protéines II. Définition des protéases -Les peptidases (ou protéases ou enzymes protéolytiques) sont des enzymes qui brisent les liaisons peptidiques des protéines. Ce processus implique une molécule d'eau : elles appartiennent à la classe des hydrolases. [...]
[...] -On distingue trois systèmes protéolytiques -Le Protéasome : complexe multienzymatique exclusivement protéique assurant une protéolyse ATP dépendante, l'hydrolyse est spécifique [après marquage de la protéine concernée] il referme dans sa structure des Trypsines like, des Chymotrypsines like et des Caspases like. -Le lysosome : organite délimité par une membrane renfermant des enzymes hydrolytiques assurant une protéolyse ATP dépendante et non spécifique, ses protéases sont actives en milieu acide ce sont les cathepsines. Le lysosome se localise essentiellement au niveau hépatique et rénal -Calpaine : dite aussi voie calcium dépendante les calpaïnes cytosoliques [activité en fonction de la concentration en elle est non- lysosomiales et nécessite un pH neutre, elles sont spécialisées dans la dégradation des protéines du cytosquelette. [...]
[...] Classification des protéases selon leur site d'action -Les protéases appartiennent à la classe des hydrolases sous classe des peptidases -Deux grandes séries sont reconnues les exopeptidases et les endopeptidases -Les exopeptidases agissent seulement à proximité des extrémités de chaînes polypeptidiques, il y a ceux qui agissent au niveau N-terminale et libèrent en général un résidu d'acide aminé = aminopeptidases et ceux qui agissent au niveau de l'extrémité C-terminale libre et libèrent en général un seul résidu =carboxypeptidases -les Endopeptidases clivent les liaisons internes dans les chaînes de polypeptides. elles sont divisées en sous-sous-classes sur la base de leur spécificité et de leur mécanisme catalytique : endopeptidases sérine [serine au centre actif impliqué dans le processus catalytique], cystéine endopeptidases, aspartique endopeptidases et métallopeptidase. [...]
[...] La Digestion des protéines alimentaires [figure -D'une façon générale La digestion commence par la préparation mécanique [mastication] ensuite les aliments subissent une digestion luminale [suc gastrique, pancréatique et biliaire] et enfin une digestion par les enzymes de la bordure en brosse [entérocytes] -La digestion des protéines commence au niveau gastrique l'enzyme principale est la pepsine -La digestion luminale se déroule dans la lumière intestinale au niveau du duodénum et du jéjunum, l'enzyme pancréatique trypsinogène [pro enzyme] est activée en trypsine grâce à l'entérokinase de la bordure en brosse par la suite la trypsine active les autres enzymes [chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase] : Activation en cascade des zymogènes [figure1] -Les aminopeptidases de la bordure en brosse complètent par la suite l'hydrolyse des protéines en acides aminés, di et tripeptides, absorbés grâce à des transporteurs spécifiques. Figure 1 Activation en cascade des zymogènes Figure 2. Digestion des protéines VI. [...]
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