Biochimie métabolique : l’hémoglobine

Thèmes abordés

Biochimie métabolique, hémoglobine, structure de l’hémoglobine, liaison au dioxygène, régulation de la fixation, myoglobine

Résumé du document

Protéine particulière constituée de quatre sous-unités, il en existe de nombreuses sortes (cf. Hb 1). La plus courante possède deux sous-unités α et deux sous-unités β. Elle contient un groupement prosthétique, l'hème, groupement tétra-pyrrolique relié par des liaisons de coordinence à un fer Fe2+. (cf. Hb 2) porphyrine + Fe2+ = hème
Le cytochrome C a la même structure. Mais la fonction de son hème est différente de celle de l'hémoglobine. Le cytochrome C est un transporteur d'électrons alors que l'hème de l'hémoglobine prend en charge l'O2. Le fer Fe2+ établit quatre liaisons datives avec les azotes de chaque pyrrole et une avec l'azote de la chaîne latérale de l'histidine 93 dite proximale (cf. Hb 3). La sixième valence est variable. Une histidine 64 distale est à peine trop loin pour établir une liaison de coordinence avec le Fe2+. Elle peut rester libre (désoxyhémoglobine) ou liée à l'O2 (oxyhémoglobine).

Extraits

[...] L'hémoglobine est une exception : c'est un transporteur d'O2 allostérique avec une coopérativité entre la protéine et son ligand Mécanisme de fixation du dioxygène L'hème est vu latéralement (cf. Hb 4). Désoxygéné, il est déformé, non planaire. Lorsque l'O2 s'insère, il induit une modification des nuages électroniques du fer qui diminue son diamètre donnant la possibilité d'un encastrement entre les pyrroles. L'oxyhémoglobine est considérée comme la forme relâchée de la protéine. La désoxyhémoglobine est tendue (cf. Hb 5). Régulation de la fixation L'hémoglobine est sensible au pH. Une diminution, c'est-à-dire une augmentation de l'acidité du milieu déplace la courbe d'affinité vers la droite. [...]

[...] La pression partielle en CO2 va diminuer l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2. Dans le muscle, la production d'acide couplée à l'augmentation de CO2 entraînent le relargage par les globules rouges de l'O2 qui sera pris en charge par la myoglobine. Cette régulation est appelée l'effet Bohr. Un troisième facteur, le 2,3-bisphospho-glycérate, intermédiaire de la glycolyse (phospho-glycérate mutase) est synthétisé dans l'érythrocyte par d'autres voies enzymatiques en quantités importantes. Ligand de la désoxyhémoglobine, il diminue l'affinité pour l'O2 en maintenant cette protéine sous forme tendue (cf. [...]

[...] Le cytochrome C est un transporteur d'électrons alors que l'hème de l'hémoglobine prend en charge l'O2. Le fer Fe2+ établit quatre liaisons datives avec les azotes de chaque pyrrole et une avec l'azote de la chaîne latérale de l'histidine 93 dite proximale (cf. Hb 3). La sixième valence est variable. Une histidine 64 distale est à peine trop loin pour établir une liaison de coordinence avec le Fe2+. Elle peut rester libre (désoxyhémoglobine) ou liée à l'O2 (oxyhémoglobine). Liaison au dioxygène 1 Coopérativité Cette liaison ne se fait pas n'importe comment ! [...]

[...] Un nombre limité va être transporté au niveau des extrémités terminales donnant un radical carbamyle. On considère que l'hémoglobine transporte la moitié du CO2 excrété. La myoglobine Molécule porteuse d'O2, sa localisation est différente. Elle est non allostérique, formée d'une seule chaîne. Elle lis l'O2 de façon michaélienne (selon une hyperbole). Elle est principalement située dans les cellules musculaires mais pas seulement. Elle prend en charge tout l'O2 qu'elle peut capter, son affinité n'étant pas régulée. Lorsque la concentration en CO2 est élevée, l'hémoglobine libère son O2 pour la myoglobine. [...]