Biochimie métabolique : l'enzymologie élémentaire

Thèmes abordés

Biochimie métabolique, enzymologie élémentaire, réaction enzymatique, enzymes régulatrices, cinétique

Résumé du document

Une enzyme est une protéine présentant des propriétés spécifiques de catalyse d'une réaction chimique. Anciennement « diastases », enzyme vient de levain nom donné par Kühne.
Jusqu'à Pasteur, on a considéré que les enzymes étaient la marque du vivant (ferments). En 1897, Büchner pratique une activité enzymatique in vitro (fermentation du pain par un jus d'amylase écrasée au pilon).
Les ribosymes sont des A.R.N doués d'activité enzymatique. Sinon, les protéines enzymatiques sont synthétisées dans le vivant, ce sont des catalyseurs non modifiés en fin de réaction. Elles accélèrent une réaction.

Extraits

[...] Un inhibiteur stabilise l'état tendu et un activateur l'état relâché (Enz 19) Autres mécanismes de régulation enzymatique A Interactions covalentes La phosphorylation a un effet diastique (Enz 22). Exemple : La glycogène-phosphorylase dégrade le glycogène en glucose-1- phosphate. Sa forme a est active, sa forme b inactive. Pour passer de a à il faut libérer un PO43-. Cette libération s'accompagne d'une modification de la structure tertiaire de l'enzyme. B Activation par coupure protéolytique La protéolyse (ou clivage) ne concerne pas seulement les enzymes. [...]

[...] Lorsque Km = la vitesse initiale sera la moitié de vmax. E Représentation de Lineweaver et Burk (Enz 12) Cette représentation graphique possède plus d'intérêt. Au lieu d'une hyperbole, on obtient une droite avec une pente Km/vmax. Lorsque = 0 ; 1/v = 1/vmax. F Signification de la constante de Mischaelis Km ne concerne pas toutes les enzymes mais seulement celles qui donnent une hyperbole. Km est une concentration. C'est aussi le rapport de deux constantes de vitesses + K1. [...]

[...] Anciennement diastases enzyme vient de levain nom donné par Kühne. Jusqu'à Pasteur, on a considéré que les enzymes étaient la marque du vivant (ferments). En 1897, Büchner pratique une activité enzymatique in vitro (fermentation du pain par un jus d'amylase écrasée au pilon). Les ribosymes sont des A.R.N doués d'activité enzymatique. Sinon, les protéines enzymatiques sont synthétisées dans le vivant, ce sont des catalyseurs non modifiés en fin de réaction. Elles accélèrent une réaction L'énergie d'activation Une réaction peut être thermodynamiquement possible mais peut ne pas se réaliser spontanément. [...]

[...] Les oxydo-réductases les transférases (transport d'un groupement), les hydrolases, les lyases (rompant une double liaison), les isomérases et les ligases (liaisons entre des groupements par condensation couplée par l'hydrolyse d'A.T.P). C'est à ce groupe qu'appartiennent les synthétases nombres sont utilisés pour classer les enzymes. (Enz Effet du pH sur l'activité enzymatique Le pH intervient de deux façons. En l'élevant, on peut dénaturer l'enzyme. In vivo, chaque enzyme a un pH optimal pour son site actif. La pepsine a un pH l'amylase pancréatique a un pH optimum de 7 et la trypsine de pH 9. Autrement, ce pH est voisin du pH physiologique. (Enz 24). [...]

[...] Chaque sous-unité ait un site de liaison au ligand, Doive exister sous deux états conformationnels différents : tendu et relâché, La conformation tendue ait une affinité faible pour le substrat, Le passage d'une conformation à l'autre implique le passage très rapide des autres sous-unités à cette conformation, Le substrat permette le passage de la forme tendue à l'état relâché. Ce modèle explique la sigmoïde obtenue (Enz 21). C Exemple d'allostérie : la phospho-fructo-kinase Ce tétramère phosphoryle le fructos-6-phosphate en fructose-1,6- bisphosphate. Chaque sous-unité identique a un site actif liant l'A.T.P. et le fructose-6-phosphate, et un site allostérique qui lie des inhibiteurs (citrate, A.T.P.) ou des activateurs (fructose-25,6-bisphosphate). [...]