Biochimie métabolique, acides aminés, protéines, molécules, acides nucléiques, polypéptide
La matière vivante est complexe, l'inanimé relativement simple. Il faut s'occuper de l'énergie du vivant, puisée dans son environnement, fournissant un travail. Le vivant est caractérisé par sa faculté de reproduction. La biochimie s'occupe des relations entre les molécules dans l'organisme. Les macromolécules sont faites d'éléments simples enchaînés : acides aminés → protéines ; monosaccharides (oses) → polysaccharides ; nucléotides → acides nucléiques.
La matière vivante a besoin d'eau, molécule polaire présentant de nombreuses caractéristiques (solvatation des molécules polaires et chargées). Le vivant est complexe, divers. Un polypeptide de 200 acides aminés comporte 10256 possibilités.
[...] C'est le plus ennuyeux, le moins réactif des acides aminés. La valine est un acide aminé dit branché. Son premier carbone de la chaîne latérale porte deux carbones. C'est un acide aminé essentiel. On en trouve dans le lait, les œufs. La leucine est l'homologue supérieur de la valine, acide aminé branché, plus hydrophobe car contenant un carbone en plus. C'est un acide aminé essentiel. L'isoleucine, isomère de la leucine. Le branchement ne se trouve pas sur le même carbone (Cγ de la leucine) mais Cβ. [...]
[...] La structure antiparallèle est la mise en face du même brin replié ou d'un autre brin orienté à l'inverse. Cette structure est plus stable, les atomes étant bien alignés. (Prot 10) On parle aussi de feuillet plissé. Les chaînes latérales sont soit à l'intérieur, soit à l'extérieur, impliquant bosses et creux. D Le coude β Il connecte deux structures antiparallèles. Dans ce coude, on trouve fréquemment de la glycine et de la proline qui impose un virage. Un coude consiste en 3 ou 5 acides aminés. Dans une protéine fibreuse, l'hélice α est majoritaire. [...]
[...] Chaque repliement dure 10-13 s. Il faut une protéine chaperonne appelée HSP60. Une anomalie de repliement serait à l'origine des maladies à prions : Creutsfeld-Jakob. F Les motifs tertiaires (Prot 12) G Classification des protéines Les protéines globulaires ont une forme compacte, peut régulière, les résidus hydrophiles à l'extérieur et hydrophobes à l'intérieur. On peut trouver des ponts disulfure, des ponts salins, des empilements d'acides aminés hydrophobes. Ce sont des protéines très importantes métaboliquement : les enzymes, l'hémoglobine, l'albumine. Les protéines fibreuses dans la structure, possèdent de nombreuses hélices α comme le collagène (kératines) insolubles, résistantes (ongles, pointes des porcs épics, carapaces, cheveux). [...]
[...] Une liaison électrostatique entre ions de charges opposées existe entre les acides aminés acides et basiques. On parle de pont salin au sein d'une protéine dans un environnement très peu aqueux. La force de la liaison ionique a une énergie intermédiaire entre hydrogène et covalente. Les liaisons de van der Waals ne sont pas localisées et lient deux atomes à une distance idéale de 0.07 nm (Prot 6). Au cours du temps, le nuage électronique n'est pas fixe, la liaison est temporaire. [...]
[...] Trois feuillets β vont accueillir le N.A.D. Un site catalytique à proximité du précédent va accueillir le substrat. D Dénaturation des protéines C'est la perte de structure III donnant une pelote statique. Elle induit la rupture des liaisons hydrogène et hydrophobes parallèle à l'augmentation de la température. Le blanc d'œuf coagule plus vite que le jaune. Sa température est plus faible (dénaturation à 57°C et 65°C). La coagulation est l'emprisonnement de molécules d'eau dû à la réorganisation protéique. L'œuf dur est dû à l'élimination massive d'eau. [...]
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