L'appareil de Golgi

Résumé du document

Le Golgi a été découvert vers la fin du XIXe siècle par Camillo Golgi sur des coupes de cervelet de chouette. Il a été identifié grâce à sa structure réticulée péri nucléaire. Il existe chez tous les eucaryotes et contient un équipement enzymatique spécifique. La compartimentalisation de la cellule eucaryote a pour but la différenciation cellulaire. L'appareil de Golgi a pour rôle la modification des protéines et des lipides et le tri de ces molécules pour l'exportation vers les bonnes localisations cellulaires.

Le Golgi a beaucoup d'enzymes en particulier des enzymes de glycosylation (ajout des chaines glycosylées). Les protéines peuvent également subir des acylations, des sulfatations et des clivages protéolytiques par des peptidases. Il existe aussi des modifications concernant les lipides : la glycosylation des lipides formera des glycolipides ou/et des sphingolipides. Les enzymes du Golgi sont solubles dans les cavités de cet organite ou sont insérées dans la membrane du Golgi (si insertion : leur site catalytique est tourné vers la lumière du Golgi).

Le Golgi est formé d'un empilement membranaire formé de saccules aplatis. Ces sacs sont comparables à des piles d'assiettes avec de très nombreuses vésicules au voisinage de ces structures. On appelle ces unités fonctionnelles des dictyosomes. Ils sont en relations par un système de tubules. Les citernes golgiennes sont très organisées puisque chaque saccule a une fonction spécifique avec une composition précise.

Extraits

[...] La face Cis du Golgi étant tournée vers le noyau et la face Trans vers la membrane plasmique pour ces cellules. La face cis du Golgi est caractérisée par une structure tubulaire et sacculaire accompagnée de nombreuses vésicules. Cette structure est liée à la fusion des vésicules à ce niveau. Après la face cis, on trouve les citernes médianes, elles sont au nombre de 4 à 6. Enfin, on trouve le Trans Golgi à la structure tubulaire et sacculaire avec beaucoup de vésicules également, mais des vésicules différentes de celles retrouvées au niveau de la face Cis. [...]

[...] La dynamique de fonctionnement de l'appareil de Golgi Il y a eu beaucoup de progrès fait sur le microscope optique par rap au microscope électronique car le microscope optique permet de voir les cellules vivantes. La technique de protéine de fusion résulte de la synthèse de gène de fusion. Cette technique met une petite étiquette tag qui permet de suivre et voir le trafic vésiculaire. Un tag très utilisé est la GFP (green fluoresce protein) qui est petit et qui fluoresce naturellement en vert, on a donc plus besoin d'anticorps. Elle fluoresce directement si on l'excite avec une lumière bleue. [...]

[...] On peut filmer par cette méthode de fluorescence. La molécule fluorescente est la GFP (cela est aussi visualisable pour la polymérisation des microtubules)] La O glycosylation Se fait sur la serine ou la thréonine. On observe un pont tétra saccharidique : xylose + galactose + acide glucoronique Puis addition de motifs disaccharidiques ajoutés à la suite pour former une longue chaine non ramifiée pour faire les GAG. GAG + protéine = protéoglycanes Après la formation des GAG il y a des mécanismes de sulfatation de ces sucres. [...]

[...] Les hydrolases sont des enzymes à fonction variable, regroupent une 40aine de type différente comme lipase, protéase, gluicidase . Elles ont des caractéristiques communes : nécessite un clivage protéolytique pour être activé fonction a pH acide Ces caractéristiques garantissent à la cellule que ces enzymes ne puissent pas être actives dans la cellule ( où règne un pH neutre). Le pH acide est aussi important pour que les enzymes quittent le récepteur. Les hydrolases permettent de recycler des constituants de la cellule ( acide aminé . [...]

[...] Elle inhibe l'étape qui consiste à synthétiser un ADN à partir d'un ARN. Ainsi, la transcriptase inverse qui inclut l'AZT est stoppée par cette molécule (l'AZT bloque l'ajout de nucléotides). MAIS cette AZT perturbe aussi le transfert des sucres vers le Golgi. L'AZT se complexe aux perméases qui forment un complexe stable et bloque ainsi le transfert des sucres. L'AZT est encore utilisée aujourd'hui car elle est inhibitrice du Cytochrome P450. Elle est associée aux autres molécules antivirales car cette AZT diminue la détoxification donc diminue la destruction des autres antiviraux. [...]